Экзаменационный тестовый контроль по дисциплине "Биоорганическая химия" (429 вопросов с отметками правильных ответов), страница 16

- 2. сложные эфиры (продукты реакции по карбоксильной группе);

- 3. соли карбоновой кислоты;

- 4. соли аминов;

- 5. продукты декарбоксилирования.

292. В результате реакции a-аминокислот с азотистой кислотой (NaNO₂+HCl изб.), обычно:

- 1. образуется соль амина;

- 2. образуется соль диазония;

+ 3. выделяется азот и образуется спирт;

- 4. образуется N-нитрозопроизводное;

- 5. эта реакция невозможна.

293. Для определения a-аминокислот используют их общие качественные реакции с:

- 1. CH₃CH₂OH (H₂SO₄);

+ 2. Нингидрином;

+ 3. CuCO₃ или CuO;

+ 4. HNO₂ (NaNO₂+CH₃COOH);

- 5. CH₃I.

294. Ксантопротеиновую реакцию (реакция с HNO₃ конц.) дают a-аминокислоты;

+ 1. ароматические;

- 2. алифатические;

+ 3. фенилаланин;

+ 4. тирозин;

- 5. валин.

295. Качественную реакцию с раствором ацетата свинца (II) дает:

- 1. серин;

+ 2. цистеин;

- 3. тирозин;

- 4. пролин;

- 5. аспарагин.

296. Специфическими реакциями a-аминокислот при нагревании являются:

+ 1. декарбоксилирование;                                                             

- 2. образование лактидов;

- 3. образование лактонов;

+ 4. образование дикетопиперазинов;

- 5. образование лактамов.

297. Декарбоксилируются при нагревании легче других:

+ 1. a-аминокислоты;

- 2. b-аминокислоты;

- 3. g-аминокислоты;

- 4. d-аминокислоты;

- 5. e-аминокислоты.

298. Дикетопиперазины образуют при нагревании:

- 1. 2-аминопропановая кислота;

+ 2. b-аланин;

+ 3. a-аланин;

- 4. 4-аминобутановая кислота;

- 5. 3-аминопентановая кислота.

299. При нагревании b-аминокислот, обычно, происходит:

- 1. декарбоксилирование;

- 2. образование лактонов;

+ 3. образование сопряженной непредельной кислоты;

- 4. образование дикетопиперазина;

- 5. образование лактама.

300. В растворе a-аминокислоты лизин (изоэлектрическая точка (9.8) при рН 7 увеличено содержание формы:

- 1. аниона;

+ 2. катиона;

- 3. диполярного иона;

- 4. неионизированной молекулы;

- 5. утверждение некорректно.

301. a-Аминокислота аспарагин (изоэлектрическая точка 5.41) в растворе с рН 5.41 имеет преимущественно форму:

- 1. аниона;

- 2. катиона;

+ 3. диполярного иона;

- 4. непонизированной молекулы;

- 5. утверждение некорректно.

302. a-Аминокислота треонин (изоэлектрическая точка 5.6) в растворе с рН 12 имеет преимущественно форму:

+ 1. аниона;

- 2. катиона;

- 3. биполярного иона;

- 4. непонизированной молекулы;

- 5. утверждение некорректно.

14. ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ.

303. Макромолекулы пептидов и белков построены из остатков:

- 1. a-гидроксикарбоновых кислот;

- 2. b-оксокарбоновых кислот;

- 3. дикарбоновых кислот;

- 4. g-аминокарбоновых кислот;

+ 5. a-аминокарбоновых кислот.

304. По химической природе пептиды и белки являются:

- 1. полиэфирами;

+ 2. полиамидами;

- 3. полигликозидами;

- 4. полинуклеотидами;

- 5. политерпенами.

305. Белки отличаются от пептидов:

- 1. химической природой макромолекул;

+ 2.большей массой макромолекулы;

+ 3. числом аминокислотных остатков в макромолекуле, которых более 100;

- 4. числом аминокислотных остатков, которых менее 100;

- 5. природой связи между мономерами.

306. По химической природе пептидная связь является:

- 1. ангидридной;

- 2. эфирной;

+ 3. амидной;

- 4. сложноэфирной;

- 5. гликозидной.

307. Первичная структура пептидов и белков:

- 1. показывает пространственное строение макромолекулы;

+ 2. показывает аминокислотную последовательность в структуре макромолекулы;

+ 3. разрушается в результате кислого или щелочного гидролиза;

- 4. подвергается разрушению при растворении белков;

- 5. данное понятие не имеет смысла.

308. Первичная структура тетрапептида пролиларгенилсерилглицин записана в примере:

- 1. гли-сер-арг-про;

+ 2. про-арг-сер-гли;

- 3. глу-асп-сер-глу;

- 4. про-асп-сер-глу;

- 5. про-сер-гли.

309. Со свойствами пептидной связи согласуются утверждения:

+ 1. относительно прочная связь, копланарная;

- 2. непрочная связь и легко гидролизуется;

- 3. ионизируется только в кислой среде;

+ 4. связь амидной природы;