Р.Гамм показав, що нагрівання м'яса у воді від 20 до 70 °С викликає ступеневе зменшення числа карбоксильних груп в білках міофібрил при кількості основних груп, що істотно не змінюється. Достовірні зміни кислих груп починаються при температурі 40 °С, в інтервалі 40 ...50 °С кількість їх знижується, при 50 ... 55 ° С воно залишається незмінним. При температурі вище 55 °С число кислих груп продовжує зменшуватися, а при температурі близько 60 °С воно значно зменшується. Загальне зниження числа кислих груп при нагріванні до 70 °С складає 85%, при температурі від 70 до 120 °С поряд з подальшим скороченням числа кислих груп починається зменшення числа основних.
Зміна співвідношення заряджених (кислих та основних) груп в результаті денатурації і постденатураційних перетворень пов'язана зі зміною рН. У той же час встановлено факт прямої кореляційної залежності між значенням рН сировини, водоутримуючою здатністю і виходом готового продукту.Чим вище початкове значення рН сировини, тим краще якість (соковитість) готового продукту. Величина зміни рН залежить від температури і способу нагріву, вихідного значення рН сирого м'яса.
На величину зміщення рН впливає також анатомічне похождення м'язів.
З підвищенням температури нагріву змінюється водоутримуюча здатність і зрушується ізоточка фібрилярних білків до більш високих значень рН, збільшується число основних груп. При тепловій денатурації відбувається також зсув ізоточки до більш високих значень рН, мабуть, внаслідок розщеплення водневих зв'язків і звільнення додаткових позитивних зарядів.
Зміна розчинності м’язових і дезагрегація з’єднувальнотканних білків в процесі нагріву м'яса. Розчинність білків - один з показників, що характеризують їх денатураційні зміни. Відомо, що нагрів супроводжується зменшенням розчинності білків. Розірвані при денатурації внутрішньомолекулярні зв'язки взаємодіють міжмолекуяярно, в результаті чого відбувається агрегування часток. Іншими словами, денатураційні зміни макромолекул білка, змінюючи поверхневий шар молекули, ведуть до порушення співвідношення гідрофільних і гідрофобних угрупувань у бік підвищення останніх, що і призводить до зменшення розчинності.
При традиційних методах нагріву випадання саркоплазматичних білків спостерігається при температурі близько 40 °С, при чому найбільш сильно - при рН 5,5. Основна маса цих білків коагулює в інтервалі 55 ... 65 °С.
Є відомості про наявність термостійких білків: наприклад, аденілкіназа витримує температуру близько 100 °С.
Зміна колагену під впливом тепла - складний процес, що складається з двох етапів: зварювання і гідролізу колагену. Колаген є глікопротеїдом, в якому вміст ковалентно пов'язаних вуглеводів варіює в залежностi від джерела отримання білка.
Розчинна частина колагену - проколлаген і не розчинна - колластромін розрізняються температурами денатурації і характером денатураційних перетворень. Денатурація проколагену протікає при двох стадіях і закінчується при температурі 36,5°С, утворюючи при цьому гомогенну прозору масу, що переходить у розчин. Колластромін переходить у гомогенний стан при більш високій температурі або при більш тривалій тепловій дії.
В інтервалі температур 62 ... 64 °С при нагріванні у воді відбувається миттєве зморщування колагенових волокон, які, складаючись втричі по відношенню до своєї первісної довжини, перетворюються на резіноподібну масу.У процесі зморщування трьохспіральна структура пептидних ланцюгів окремих молекул колагену набуває форми клубка. Однак неструктуровані пептидні ланцюги ще пов'язані ковалентними зв’язками і не можуть перейти у розчин.
У результаті вологого нагріву коллагеновмісних тканин утворюються полідисперсні продукти розпаду. При повільному нагріванні переважають високомолекулярні з'єднання, при інтенсивній - сполуки з меншою молекулярною масою.При зварюванні колагену в розчин переходить близько 60% мукоїдів, що містяться в тканині.
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.