Изучение влияние ионов тяжелых металлов на растение, страница 5

Величину движущей силы цитоплазмы у миксомицетов изучают, используя метод двойной камеры. В одном отсеке камеры поддерживается давление, равное атмосферному, а в другом с помощью эластичного приспособления оно меняется экспериментально. Плазмодий через отверстие в перегородке может свободно перемещаться из одной камеры в другую. Величина давления в камере определяется с помощью манометра. Оказалось, что плазмодий реагирует на изменение давления в 20 Па и выдерживает максимальное давление до 200 Па. Объем переносимой цитоплазмы в единицу времени составляет 0,06 мклС¹, а максимальная сила сокращения достигает 180 г-см"².[3]

Внутриплазмодиальное давление обладает способностью к регулярным спонтанным изменениям, что влечет за собой ритмическое изменение движущей силы цитоплазмы. В одном плазмодии могут существовать ритмы движения цитоплазмы с различными периодами и амплитудами, которые синхронизируются с помощью неизвестных факторов в эндоплазме. Возникновение движущей силы, начало перемещения цитоплазмы сопровождается изменениями разности биопотенциалов между передней и задней частями потока, но во времени развитие разности потенциалов отстает от фазы движения цитоплазмы.

В условиях, затрудняющих кислородное дыхание (атмосфера азота, обработка цианидом и СО), вначале резко возрастает амплитуда движения цитоплазмы и лишь через некоторое время происходит замедление и остановка движения. Сильный ингибирующий эффект на движение цитоплазмы оказывают иодацетат и фторид даже в концентрациях, не подавляющих дыхания. Разобщение дыхания и фосфорилирования у плазмодия 2,4-динитрофенолом (2-10⁴—• 5-10⁴ моль/л) через несколько минут останавливает движение Цитоплазмы, но этот эффект устраняется при отмывании разобщителя. АТФ (2-Ю-³ моль/л) через 6—7 мин вызывает увеличение движущей силы цитоплазмы. Эти данные свидетельствуют о важной роли поставок АТФ в обеспечений движения цитоплазмы.

Движение плазмодия связано с функционированием системы сократительных белков, имеющей определенное сходство с мышечной. Актин физарума по физическим и химическим свойствам сходен с актином мышц. Он имеет молекулярную массу 42 000, в солевом растворе образует полимеры Ф-актина с затратой энергии АТФ, формирует стреловидные структуры при взаимодействии с тяжелым меромиозином мышц. По аминокислотному составу плазмодиальный актин отличается от актинов различных мышц на 4—8%. Как и в мышечном актине, в нем обнаружено присутствие 3-метилгистидина. Актин плазмодия активирует АТФазу миозина скелетных мышц, но в меньшей степени, чем мышечный актин. Он составляет 10—15% от общего белка плазмодия.

Маозин плазмодия с молекулярной массой 425 000 в присутствии Са²⁺, Mg²⁺ и АТФ образует биполярные толстые нити Длиной около 4 мкм. Он содержит две легкие цепи (подобно миозину гладких мышц) и тяжелый меромиозин с молекулярной массой 250 000, превышающей массу ТММ мышечного миозина. Как и миозин мышц, миозин плазмодия обладает АТФазной активностью, стимулируемой ЭДТА и Са². Но в отличие от мышечного миозина он растворим в растворах солей с низкой ионной силой. При взаимодействии с актином миозин  образует комплекс актомиозина с АТФазной активностью, чувствительной к ионам Mg²⁺ и Са²⁺. Актомиозин со-кращается при добавлении АТФ, но создаст меньшее натяжение, чем мышечные белки. В отличие от мышечных систем суперпреципитация актомиозина физарума обратима в присутствии АТФ.

В плазмодии обнаружены также тропонин и актинин. Полагают, что плазмодий физарума содержит, кроме того, белок фрагмин, обладающий регуляторной функцией, как и другие минорные белки сократительной системы. Фрагмин может разделять полимеры актина на короткие цепочки  в   присутствии свободного Са²⁺ в концентрациях, превышающих 1 мкмоль/л. Сократительные белки плазмодия не образуют регулярных структур, аналогичных миофибриллам скелетных мышц. В цитоплазме плазмодия содержатся многочисленные филаменты, представляющие собой пучки микрофиламептов (диаметр 7 нм) актина, связанные с мембраной. В этом комплексе участвуют также миозин и регуляторные белки. При сокращении пучки микрофиламентов располагаются параллельно друг другу и связаны поперечными мостиками. При максимальном сокращении система пучков исчезает, микрофиламенты изгибаются с образованием сетеподобной структуры. При последующем расслаблении в цитоплазме вновь обнаруживаются пучки микрофиламентов.[4]