Изучение влияние ионов тяжелых металлов на растение, страница 15

С ними ассоциированы две-три полипептидные цепи с молекулярными массами 16000—23000 — так называемые низкомолекулярные компоненты (НМК). Удаление их приводит к потере миозином АТФазных свойств и способности соединяться с ак­тином. АТФазная активность головки миозина активируется конами К⁺, Са²⁺, высокой концентрацией АТФ и ЭДТА и подавляется ионами Mg²⁺. В мышечных волокнах молекулы миозина входят в состав толстых нитей, представляющих собой пучки молекул миозина, лежащих «хвостом к хвосту», так что головки молекул выступают наружу на обоих концах толстой нити. Головки молекул миозина образуют поперечные мостики, связывающиеся с актином.

Актин мышечных клеток (молекулярная масса 42 000— 43 500) может находиться в мономерной форме (глобулярный актин, Г-актин) или в полимерной форме двойной спирали (фибриллярный, Ф-актин), которая образуется с затратой энергии АТФ в присутствии ионов Mg²⁺. В мышечных фибриллах двойные спирали актина являются основой тонких нитей.

При взаимодействии Ф-актина с миозином образуется актомиозиновый комплекс, АТФазная активность которого значительно возрастает по сравнению с АТФазной активностью миозина скелетных мышц и слабее повышается при реакции с миозином гладких мышц. Кроме того, АТФазиая активность актомиозина в отличие от миозина активируется ионами Mg²⁺ и ингибируется высокой концентрацией АТФ. В концентрированном солевом растворе взаимодействие актина и миозина приводит к увеличению вязкости раствора, а при добавлении АТФ вязкость раствора уменьшается. Актомиозин при этом переходит в состояние фибриллярного преципитата. Это явление названо суперпреципитацией.

Тропомиозин (молекулярная масса 54 000) является фибриллярным белком, способным в присутствии Mg²⁺ и Са²⁺ образовывать паракристаллы. В мышечных фибриллах две переплетенные полипептидные цепи тропомиозина локализуются в бороздке спирали актина так, что одна молекула тропомиозина перекрывает по длине семь глобулярных молекул актина.

С тропомиозином связана молекула тропонина — белка, придающего сократительной системе мышц чувствительность к ионам кальция. Тропонин (ТН) состоит из трех субъединиц, одна из которых (ТН-С) обладает способностью связываться с актином и содержит четыре места связывания кальция: два, специфичных для Са²⁺, и два других, связывающих как Са²   так и Mg²⁺. ТН-С содержит также два места, связывающих только Mg²⁺. Субъединица ТН-Т служит для связи тропонина с тропомиозином, a TH-I является ингибитором АТФазы. Тропонин, тропомиозин и актин связаны в отношении 1:1:7. В присутствии ионов Са²⁺ в концентрациях, больших 10⁷ моль/л, тропонин меняет структуру комплекса так,  что нить тропомиозина смещается относительно актина и освобождает на нем место связывания миозина. Предполагается, что при изменении концентрации кальция могут происходить изменения также и в структуре Ф-актина тонких нитей. При уменьшении концентрации ионов Са²⁺ ниже 10~⁶ моль/л комплекс тропонин — тропомиозин вновь прерывает взаимодействие между актином и миозином.[13]

Поперечнополосатое мышечное волокно состоит из трех главных компонентов: 1) системы миофибрилл, расположенный параллельно длинной оси волокна и представляющих собой сократительный аппарат мышцы; 2) многочисленных митохондрий, располагающихся между миофибриллами (по данным В. П. Скулачева и сотрудников, весь хондриом мышцы может работать как одна гигантская митохондрия); 3) двух типов мембранных образований — поперечных трубочек Т-системы и саркоплазматического ретикулума (эндоплазматический ретикулум мышц). Поперечные трубочки связаны с клеточной мембраной мышечного волокна на уровне Z-мембраны. Концы трубочек Т-системы находятся вблизи от терминальных окончаний саркоплазматического ретикулума.

Единицей структурной организации скелетной мышцы является саркомер. С обеих сторон к Z-пластинке саркомера прикреплены тонкие I-нити, которые контактируют с толстыми нитями А-диска, занимающего центральную часть саркомера. Через середину толстых линий А-диска проходит М-линия. Тонкие I-нити состоят из актина, тропомиозина и тропонина, а толстые нити А-диска — из миозина. Толстые и тонкие нити могут взаимодействовать друг с другом с помощью поперечных мостиков, которыми служат головки молекул миозина.