Химический состав живых организмов, потребности в веществах и энергии, страница 37

Распад тирозина до фумарата и ацетоацетата происходит в печени. Сначала тирозин вступает в реакцию трансаминирования с         α-кетоглутаратом  с образованием n-гидроксифенилпирувата и глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует пиридоксаль-зависимый фермент тирозинаминотрансфераза. При окислении n-гидроксифе-нилпирувата с помощью n-гидроксифенилпируватдиоксигеназы имеет место декарбоксилирование, гидроксилирование ароматического ядра и миграция боковой цепи, что приводит к образованию

                (продолжение схемы 65 на стр. 106)

(65)

гомогентизиновой кислоты.  Кофакторами в этой реакции являются витамин С и ион Fe²⁺. Под действием диоксигеназы гомогентизиновой кислоты, содержащей  ион Fe²⁺, происходит расщепление ароматического кольца с образованием малеилацетоацетата, изомеризующегося в фумарилацетоацетат, гидролиз которого с помощью фумарилацетоацетатгидролазы приводит к высвобождению фумарата и ацетоацетата (схема 65). Оба конечных продукта могут окисляться в ЦТК до СО₂ и Н₂О.

В щитовидной железе из тирозина синтезируются гормоны: тироксин и трийодтиронин (см. п. 6.1.9.4). В меланоцитах тирозин превращается в пигменты меланины. Это сложный многоступенчатый процесс, начинающийся с превращения тирозина в диоксифенилаланин (ДОФА) под действием тирозиназы, использующей в качестве кофактора ионы Cu⁺. Аналогичная реакция протекает в надпочечниках и нервной ткани при синтезе катехоламинов. Фермент, катализирующий эту реакцию в надпочечниках и в нервной ткани, отличается от тирозиназы, является зависимым от ионов Fe²⁺, аналогично фенилаланингидроксилазе для протекания этой реакции в качестве кофактора необходим тетрагидробиоптерин (синтез катехоламинов будет подробно рассмотрен в Части 7. Молекулярные механизмы межклеточной химической сигнализации).

6.2.2. Полиеновые жирные кислоты. В организме важную роль играют липиды, основная масса которых представлена триацилглицеролами, являющимися в сущности формой депонирования энергии. В состав липидов входят насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты.  В организме человека это в основном жирные кислоты с четным числом атомов углерода, а по конфигурации двойных связей в ненасыщенных жирных кислотах это цис-изомеры (т. е. ацильные фрагменты находятся по одну сторону двойной связи), что делает  алифатическую цепь  жирной кислоты изогнутой и приводит к снижению температуры плавления (рис. 6.41). Жирные кислоты с транс-конфигурацией двойной связи, обнаруживаемые, например, в маргаринах, могут поступать в организм человека с пищей. У них отсутствует излом, они имеют более высокую температуру плавления и более твердые по консистенции.

         Рис. 6.41. Пространственная структура    

      мононенасыщенной олеиновой кислоты с

      цис-конфигурацией двойной связи между

      атомами углерода 9 и 10

Большинство жирных кислот синтезируется в организме, но есть и незаменимые (эссенциальные) жирные кислоты, синтез которых в организме отсутствует. Это линолевая и α-линоленовая кислоты. Они должны поступать с пищей.

Длинные жирные кислоты синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме в основном  из стеариновой кислоты путем удлинения ее с помощью малонилСоА. Процесс протекает аналогично синтезу пальмитиновой кислоты: перенос двууглеродного фрагмента от малонилСоА на стеарилСоА, восстановление кетогруппы до гидроксильного остатка с помощью NADPH, дегидратация и восстановление двойной связи с образованием насыщенной жирной кислоты, удлиненной на двууглеродный фрагмент. Отличие лишь в том, что остаток стеарила связан не с ацил-переносящим белком синтазы жирных кислот, а просто с СоА.

Процесс введения двойных связей в жирные кислоты называется десатурацией. Этот процесс происходит в эндоплазматическом ретикулуме в присутствии молекулярного кислорода, NADH, цитохрома b₅ и FAD-зависимой цитохром b₅ редуктазы. Атомы водорода, отщепляемые от жирной кислоты, восстанавливают один из атомов молекулярного кислорода с образованием молекулы воды (схема 66). Электроны для восстановления второго и выделения также в виде воды поставляет гем цитохром b₅, ион Fe²⁺ которого окисляется до Fe³⁺. Восстановление окисленной формы цитохрома b₅ происходит под действием NADH и FAD-зависимой цитохром b₅ редуктазы.