Для того, чтобы предотвратить бессмысленную трату энергии и обеспечить стабильность МФ, существует ряд белков, способных взаимодействовать с актиновыми МФ и стабилизировать их. Так, тропомиозин, взаимодействуя с МФ, придает им большую стабильность и жесткость. Филамин и α-актинин образуют поперечные сшивки между молекулами F-актина и способствуют формированию сложной трехмерной сети в цитоплазме, переводя ее в гелеобразное состояние. Фимбрин связывает МФ в пучки. Кэпирующие белки, присоединяясь к плюс или минус концу МФ, препятствуют росту (связыванию мономеров) или разборке (диссоциации мономеров) МФ. Профилин, взаимодействуя с G-актином, препятствует полимеризации актина.
С учетом всего сказанного выше можно определить микрофиламенты как фибриллы полимеризованного актина, связанного со многими другими белками, способные для осуществления своих функций взаимодействовать с рядом других (в первую очередь, «моторных») белковых молекул. Взаимодействие актиновых МФ с другими белками регулирует характер их расположения (рыхлое или плотное, пучками или в виде сети и т.д.), связь или временное взаимодействие с другими компонентами клетки. Все функции МФ можно сгруппировать в две категории: 1) выполнение сократительных (моторных функций) при взаимодействии с миозином (не только в мышечных тканях и клетках, но и во всех типах клеток); 2) участие в формировании цитоскелета и обеспечении его динамизма за счет процессов ассоциации и диссоциации мономеров актина (за счет тредмиллинга).
Наиболее распространенной моделью для анализа механизмов амебоидного движения являются фибробласты. Ползущий по поверхности субстрата (например, предметного стекла) фибробласт имеет задний узкий «хвостовой» отдел, а также широкий передний край (ламеллоплазму), на котором постоянно образуются новые ламеллоподии (или псевдоподии) и убираются аналогичные им старые нитевидные и пластинчатые выросты. Движение клетки со всеми ее компонентами вперед происходит за счет непрерывного процесса формирования выпячиваний (филоподий и ламеллоподий) на переднем конце, а также за счет перемещения («подтягивания») всех внутренних компонентов клетки и ее хвостового конца.
7.2.3.1.1. Образование филоподий или тонких выростов цитоплазмы происходит за счет локального прогибания плазматической мембраны изнутри растущими микрофиламентами и выпячивания цитоплазмы. Это происходит при участии двух регуляторных белков WASp/Scar (связывается с плазматической мембраной и может взаимодействовать с актином) и Arp2/3 (взаимодействует с актином минус-конца и блокирует деполимеризацию МФ). Их взаимодействие в конкретной точке ламеллоплазмы (блок минус-конца Arp2/3 и прикрепление к мембране плюс-конца с помощью WASp/Scar) приводит к росту МФ и формированию тонких выростов.
7.2.3.1.2. Образование ламеллоподий – это результат формирования веерообразного пучка МФ, вызывающих выпячивание широких пластинчатых псевдоподий. Белок WASp/Scar закрепляется на мембране, связывается с комплексом Arp2/3 и прикрепляет его к уже готовой нити МФ под углом около 70°. Полимеризация новой актиновой нити МФ между двумя белками и непрерывное повторение этого процесса (прикрепление все новых и новых МФ под углом 70 градусов) приводит к формированию (в трехмерном пространстве) зонтикоподобного образования из МФ, выпячивающих мембрану вперед, в направлении движения клетки.
7.2.3.1.3. Подтягивание внутреннего содержимого клеток – весьма сложный процесс, связанный с использованием механизма немышечного сокращения. Плазматическая мембрана вытягивающихся псевдоподий взаимодействует с субстратом и с помощью белков-интегринов образует фокальные контакты, являющиеся точками инициации формирования уже новых актиновых МФ, которые будут взаимодействовать с белками-миозинами и обеспечивать транслокацию внутриклеточных компонентов (см. раздел 7.2.3.2).
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.