Определение скорости химической реакции. Катализ, страница 11

С₁₂Н₂₂О₁₁ + Н⁺ ® [С₁₂Н₂₃О₁₁]⁺,     

[С₁₂Н₂₃О₁₁]⁺+ H₂O ® H⁺ + С₆Н₁₂О₆ (фруктоза) + С₆Н₁₂О₆ (глюкоза)

Чаще всего, кинетическое уравнение кислотно-основного катализа имеет вид

где k₀ – константа скорости в отсутствие катализатора, – константа скорости кислотного катализа, – константа скорости основного катализа. Обычно (но не всегда), порядок по концентрации катализатора равен 1. Из этого уравнения видно, что наименьшая скорость реакции, катализируемой ионами Н⁺ и ОН^–, должна быть в нейтральной среде, когда их концентрация минимальна. В кислой среде концентрация ОН^– ионов очень мала, поэтому уравнение можно записать в виде:

В щелочной среде, наоборот, концентрация Н⁺ очень мала, поэтому уравнение имеет вид:

Так как в ходе одного эксперимента (в данной среде), концентрации Н⁺ и ОН^– остаются практически постоянными, то кинетическое уравнение часто записывают без явного учета влияния катализатора

где k' – наблюдаемая или кажущаяся константа скорости,

В отношении кислотно-основного катализа различают специфический катализ, когда реакция ускоряется только ионами Н⁺ и ОН^–, и общий катализ, когда реакция может ускоряться так же другими веществами.

7.8. Ферментативный катализ

Ферментами называют белки, выполняющие роль катализаторов в биохимических реакциях. Синонимом фермента является термин энзим. Соответственно, тип катализа, в котором участвуют ферменты, называют ферментативным, а вещество, которое подвергается каталитическому превращению, называют субстратом.

От других катализаторов ферменты отличаются очень высокой селективностью. Иными словами, данный фермент может катализировать только очень немногие химические реакции, и является неэффективным по отношению ко всем остальным. С другой стороны, данная биохимическая реакция обычно может идти только с одним или немногими ферментами, а в их отсутствии она может просто не происходить из-за слишком высокой энергии активации. Эта особенность является следствием специального механизма ферментативного катализа. Белки имеют сложное строение, которое характеризуется определенной последовательностью расположения функциональных групп, и определенной пространственной ориентацией этих групп, которая зависит от нативной конформации макромолекулы белка (естественной пространственной формы молекулы). С другой стороны, по теории активированного комплекса, субстрат может превратиться в конечный продукт только через определенное переходное состояние (активированный комплекс), достижение которого требует преодоления энергетического барьера, равного энергии активации в уравнении Аррениуса. Данная пара фермент/субстрат может быть удачной с точки зрения реакционной активности, если расположение функциональных групп таково, что, при адсорбции на них, молекула субстрата принимает конформацию, близкую к переходному состоянию. Принято говорить, поэтому, что ферментативный катализ происходит на активных центрах фермента, которые являются комплементарными переходному состоянию субстрата при превращении его в конечный продукт. Активным центром фермента называется совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом. Эффективность катализа определяется степенью соответствия структур (степенью комплементарности структур) активного центра и переходного состояния при превращении субстрата в продукт. Благодаря свойству комплементарности энергия активации ферментативной реакции оказывается много ниже той, которая была бы в реакции, протекающей без фермента.