Осуществляется главным образом до аминокислот, в форме которых и происходит всасывание. Гидролиз химически сводится к разрыву пептидной связи. При расщеплении одной пептидной связи присходит снижение свободной энергии на 16,8 кДж. Поэтому одного фермента специфичного в отношении пептидной связи, теоритически должно быть достаточно для переваривания пищевых белков. Однако протеолитические ферменты более специфичны, они чувсвительны к:
- размеру полипетида;
- к точке приложения гидролиза;
- природе а/к, участвующих в образовании пептидной связи.
Все белки подвергаются воздействию ограниченного числа протеолитических ферментов, относящихся к классу гидролаз
(пептидаз). Известны 2-е группы пептидаз:
- экзопептидазы - катализируют разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо а/к;
- эндопептидазы - гидролизуют пептидные связи внутри ПП цепи а также, в зависимости от природы а/к, и некоторые концевые пептидные связи.
В желудке имеются все условия для переваривания белков:
1) наличие пепсина;
2) наличие HCl, которая создает оптимальные условия для действия пепсина (pH = 1,5 - 2,5).
Пепсин, как уже было указано гидролизует преемущественно пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот. Он расщепляет практически все природные белки, кроме кератинов, протаминов, гистонов и мукопротеидов. Наибольший гидролитический эффект пепсин оказывает на денатурированные белки, содержащие свободные SH-группы.
Белки пищи в желудке пептическому перевариванию с образованием более коротких полипептидов (альбумоз или пептонов).
Пептоны проникают в кишечник и пдвергаются воздействию панкреотического и кишечного соков.
Основные ферменты панкреотического сока: трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза. Первые два действуют на белки подобно пепсину и образуются различной длины пептиды и некоторое количество свободных а/к.
Дальнейший гидролиз петидов осуществляется пептидазами: карбоксипептидазой, которая отщепляет 1 а/к от С-конца ПП, и аминопептидаза, которая отщепляет 1 а/к от N-конца. Отщепление происходит с 2-ух концов до тех пор пока не образуется дипептид. Дипептиды подвергаются воздействию дипептидаз, при этом образуются свободные а/к, которые подвергаются всасыванию.
Роль pH различных отделов ЖКТ.
Ротовая полость - процесс переваривания требует изменения
pH. В ротовой полости pH = 7,0; белок имеет отрицательный заряд и данная величина pH способствует началу раскручивания белка и смене заряда на положительный.
Желудок - pH = 1,5 - 2 происходит полное раскручивание белка до полимера, он приобретает положительный заряд, обнажаются участки для действия пепсина.
Кишечник - pH = 8,0 частично гидролизованный белок приобретает вновь отрицательный заряд, что обусловлено соотношением S и кишечного сока.
Гниение белков в толстом кишечнике.
За счет деятельности микрофлоры толстого кишечника а/к подвергаются гниению с образованием ядовитых продуктов: при распаде серосодержащих а/к (цистина, цистеина и метионина) образуются H2S
и метилмеркантан (CH3SH). Диамнокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются декарбоксилированию с образованием протеиногенных аминов (труиных ядов).
ур-ие
Оба этих амина обнаруживаются в крови и моче при холере, гастроэнтеритах, обезвреживаются в кишечнике под действием диаминооксидазы.
При разрушении фенилаланина, тирозина, ТРП, образуются соответствующие биогенные амины: фенилэтиламин, триитамин, серотонин.
При разрушении этих же а/к могут образовываться крезол, фенол, скатол, индол, бензол.
ур-ие
Все эти вещества гидрофобны и обладают мембранотроиным действием (поражают мембраны клеток печени, эритроцитов, легких).
Продукты распада а/к поступают в печень, где подвергаются детоксикации.
В печени эти продукты обезвреживаются путем коньюгации с
H2SO4 или глюкуроновой кислотой с образованием нетоксичных парных кислот (фенолсерная, скатоксилсерная).
Происходит это так: в печени содержатся специфические ферменты - арисульфотрансфераза и УДФ-глюкуронилтрансфераза, которые катализируют перенос остатка H2SO4 из ее связанной формы-ФАФС
(фосфоаденозинфосфосульфат) и статка глюкуроновой кислоты из ее связанной формы-УДФГК (уридиндифосфоглюкуроновой кислоты) на любой из указанных выше продуктов:
ур-ие
Диагностическое значение индекана: он характеризует содержимое кишечника. Содержание индекана увеличивается при запорах, непроходимости кишечника, приперитонитах и порезах кишечника.
В этих случаях индекан появляется в крови и выделяется с мочой в повышенных количествах. Увеличение его концентрации в крови наблюдается на ранних стадиях почечной недостаточности.
Механизмы всасывания аминокислот и пути их утилизациии.
Аминокислоты частично всасываются подобно Гл, вместе с ионами Na+, частично путем облегченной диффузии. Причем некоторые а/к обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других а/к. Так, например, в присутствии лизина тормозится всасывание аргинина, но не изменяется всасывание ала-, лей-, и глу-.
Майстером была предложена новая схема транспорта а/к через биомембраны (однако она тоже не отвечает на ряд вопросов, включая значение Na+ в активном транспорте а/к).
схема
Главную роль в этом процессе играет мембранно-связанный гликопротеид фермент гамма-глутамилтранспептидаза, которая катализирует перенос гамма-глутамильной группы от глутатиона на транспортируемую а/к, т. е. глутамильная группа выступает в роли носителя. Комплекс гамма-глутамил-аминокислота после переноса через мембрану распадается под действием глутомилциклотрансферазы на свободную а/к и 5-оксопролин. Специфичность связывания (центр узнавания) аминокислоты обусловлена молекулой самой гамма-глутамилтранспептидазы благодаря существованию изоферментов. Затем происходит повторный ресинтез глутатиона и цикл транспорта повторяется.
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.