Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между АРГ и ЛЕЙ в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию пи-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление серил-аргинина приводит к образованию бета-химотрипсина. Аутокаталитическая активация приводит к образованию вначале неактикного неохимотрипсина, который под действием трипсина превращается в альфа-химотрипсин. Альфа-химотрипсин образуется из бета-химотрипсина под действием активного химотрипсина.
Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, гидроксалатов, амидов.
3. Эластаза. (Панкреатопетидаза)
Выделяется в виде проэластазы и активируется трипсином. Гидролизует пептидные связи эластина.
4. Карбоксипептидазы представлены двумя видами А и В.
А - разрывают преемущественно связи, образованные С-концевыми ароматическими а/к.
В - катализируют отщепление С-концевых остаткоов диаминокислот: АРГ и ЛИЗ. А и В активируются трипсином.
А - обладает бифункциональной активностью - пептидазной и эстеразной и содержит ион Zn2+. При замене Zn на Ca происходит полная потеря пептидазной активности и усиление эстеразной.
5. Калликреин - выделяется в форме проканликреина, активируются трипсином и спонтанно, гидролизует S, являются производными АРГ.
6. Альфа-амилаза - расщепляет альфа-1,4 -глюкозидные связи, активируется ионами Ca2+, которые также повышают устойчивость фермента к изменению температуры и pH.
7. Липаза.
Гидролизует эфирные связи липидов, имеет гидрофильную и гидрофобную части и действует на границе раздела: вода-жир, ее действие усиливается желчью.
8. Фосфолипаза.
Гидролизует эфирные связи фосфолипидов, активируется трипсином.
9. Рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза - гидролизуют ДНК и
РНК до нуклеотидов.
Кишечный сок.
Он состоит из жидкой и плотной частей.
Жидкая часть (pH = 7,2-7,5) содержит 98% воды и 2% сухого остатка (Na+, K+, Mg2+, Cl-, HCO3-).
Уровень pH находится в прямой зависимости от скорости секреции сока и при интенсивной секреции достигает 8,6.
Плотная часть - в основном ферменты (около 20).
1. Энтерокиназа.
2. Лейцинаминопептидаза и аланинаминопептидаза.
Первый не обладает строгой субстратной специфичностью, гидролизует любые пептиды. Второй преимущественно катализирует отщепление аланина от N-конца пептида.
3. Дипептиды.
Глицин-глицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до 2-х остатков глицина.
Пролиназа гидролизует пептидную связь, в образовании которой принимает участие COOH-группа пролина.
Пролидаза гидролизует дипептиды, в которых N-пролин связан кислотно-амидной связью.
4. Катепсины - расщепляют белки в дистальном отделе тонкой кишки, где есть слабокислая среда, обусловленная действием микрофлоры.
5. Щелочная фосфотаза - гидролизует моноэфиры ортофосорной кислоты (в pH >7).
6. Кислая фосфотаза - выполняет ту же функцию, но в кислой среде.
7. Нуклеаза - деполимеризует НК.
8. Нуклеотидаза - дефосфорилирует мононуклеотиды.
9. Фосфолипаза и липаза.
10. Холестеронэстераза - расщепляет эфиры ХН.
11. Сахараза - расщепляет сахарозу и мальтозу.
12. Лактаза - гидролизует лактозу.
13. Олиго-1,6-гликозидаза - завершает гидролиз аминопектина и гликогена.
14. Амилаза - в незначительных количествах.
Выделение панкреотического сока регулируется некоторыми гастроинтестинальными гормонами: в частности, HCl попадая в
duodemum, стимулирует секрецию последней секретина, поступающего в кровь. С током крови он переносится в pankreas и стимулирует выроботку панкреотического сока, бедного ферментами, но богатого бикарбонатами, создающими щелочную среду (pH = 7,5 - 8,5), оптимальную для действия пищеварительных ферментов в кишечнике. Секретин быстро исчезает из кровотока, а новые его порции не вырабатываются, т. к. стимулятор - HCl - нейтрализуется выделившимся панкреотическим соком.
Второй гормон, продуцируемый слизистой duodemum и влияющий на секрецию панкреотического сока - панкреозимин. Сок, полученный после его введения богат ферментами и беден бикарбонатами.
Клиническое определение амилазы в моче.
В 10-и пронумерованных пробирках, по 1 мл в каждую вносят
0,85% NaCl. Затем в 1-ю пробирку добавляют 1 мл мочи. Содержимое
1-ой пробирки перемешивают, втягивая и вытягивая жидкость пипеткой. Набирают после этого 1 мл жидкости и переносят во 2-ую пробирку, перемешивают анологично. Потом опять берут 1мл жидкости и вносят в 3-ю пробирку, смешивание повторяют, потом в 4-ю, 5-ю и до 10-ой.
Из 10-ой пробирки отбирают 1 мл смеси и выливают. Потом в каждую пробирку вносят 0,1% р-р крахмала и все это перемешав помещают в термостат на 15 мин при температуре равной 45-и градусам Цельсия.
После инкубации пробирки охлаждают водопроводной водой. Прибавляют в каждую пробирку по 2 к. р-ра йод-два. При реакции с йод-два, жидкость в пробирках окрашивается в желтоватый, розовый, фиолетовый цвета.
Отмечают пробирку с наибольшим разведением мочи, где еще происходит гидролиз крахмала.
Норма - активность амилазы мочи 16-64 единицы.
Клинико-диагностическое значение: при остром панкреотие активность амилазы увеличивается в 10 и болеее раз, особенно в первые 24 часа заболевания, а затем постепенно возвращается к норме.
При почечной недостаточности амилаза в моче отсутствует.
В детском возрасте увеличение активности амилазы наблюдается при эндемическом паротите, что указывает на одновременное поражение вирусом паротита и поджелудочной железы.
Переваривание белков.
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.