Модифікація білків. Лужний та кислотний гідроліз. Солюбілізація білків шляхом солеутворення

МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ

ХАРКІВСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ УНІВЕРСИТЕТ

ХАРЧУВАННЯ ТА ТОРГІВЛІ

Кафедра технології харчування

РЕФЕРАТ

2 семестр

Тема:

«Модифікація білків. Лужний та кислотний гідроліз.

Солюбілізація білків шляхом солеутворення»

Харків 2008

Запитання № 31

Тема: «Модифікація білків. Лужний та кислотний гідроліз. Солюбілізація білків шляхом солеутворення»

Об’єкт вивчення: білки;

Предмет вивчення: хімічна модифікація білків;

Мета| роботи: вивчити модифікацію білків: лужний та кислотний гідроліз, а також солюбілізацію шляхом солеутворення.

Література:

1.  Технология пищевых производств/ Л.П. Ковальская, И.С. Шуб, Г.М. Мелькина и др.; под. ред. Л.П. Ковальской. – М.: Колос, 1999. – 752 с.: ил. – (учебники и учеб. пособия для студентов высших учебных заведений).

2.  Химия пищи. Книга 1: Белки: структура, функции, роль в питании/ И.А. Рогов, Л.В. Антипова, Н.И. Дунченко и др.. В 2кн. Кн. 1. – М.: Колос, 2000. – 384 с.: ил. (Учебники и учеб. пособия для студентов высших учебных заведений).

3.  Белки. Пер. с англ. [В 4-х т.] Под ред. Г. Нейрата и К. Бейли. Т. 1. – М., Изд. иностр., 1956. 395 с.

4.  http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2647.html

ПЛАН

Стор.

Вступ                                                                                                              3

1.  Модифікація білків                                                                                         4

2.  Лужний та кислотний гідроліз                                                                  11

3.  Солюбілізація                                                                                             14

Висновок                                                                                                        16

Вступ

Білками, або білковими речовинами називають високомолекулярні (молекулярна маса варіює від 5 – 10 тис. до 1 млн. і більше) природні полімери, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, з’єднаних амідним (пептидним) зв’язком.

Білки також називають протеїнами (від грецького «протоc» – перший, важливий). Число залишків амінокислот у молекулі білка дуже сильно коливається й іноді досягає декількох тисяч. Кожний білок володіє своєю, властивої йому послідовністю розташування амінокислотних залишків. Білок можна розглядати як складний полімер амінокислот. Білки входять до складу всіх живих організмів, але особливо важливу роль вони відіграють у тваринних організмах, які складаються з тих або інших форм білків (м’яза, покривні тканини, внутрішні органи, хрящі, кров). Рослини синтезують білки (і їхні складові частини – амінокислоти) з вуглекислого газу СО₂ і води Н₂О за рахунок фотосинтезу, засвоюючи інші елементи білків (азот N, фосфор Р, сірку S, залізо Fe, магній Mg) з розчинних солей, що знаходяться у ґрунті.

Білки виконують різноманітні біологічні функції: пластична, транспортна, захисна, енергетична, каталітична, скорочувальна, регуляторна й інші. Білки, що надходять в організм із тваринною й рослинною їжею, гідролізується до a-амінокислот. Наш організм улаштований так, що частина a-амінокислот – незамінні амінокислоти – повинна обов’язково входити до складу їжі. Для дорослої людини їх усього 8, для дітей 10. А от інші – замінні амінокислоти організм синтезує.

Білки виконують функцію біокаталізаторів-ферментів, що регулюють швидкість і напрямок хімічних реакцій в організмі. У комплексі з нуклеїновими кислотами забезпечують функції росту й передачі спадкоємних ознак, є структурною з м’язів і здійснюють м’язове скорочення.

Білок являє собою поліпептид, що містить сотні або тисячі амінокислотних ланцюгів.

1.  Модифікація білків

Модифікація білків (походить від латинського слова «modіfіcatіo», що означає зміну), відбувається після завершення трансляції матричної рибонуклеїнової кислоти, (синтез білка на матричний рибонуклеїновій кислоті) або до її завершення. У першому випадку модифікація білків називається посттранcляційною, у другому – кoтранcляційною. Здійснюється завдяки реакціям розкладання функціональних груп амінокислотних залишків, а також пептидних зв’язків і обумовлює кінцеву форму білкової молекули, її фізіологічну активність, стабільність, переміщення усередині клітки.