Характеристика функціонально-технологічних властивостей вихідної си­ровини (м’яса) як об'єкта переробки в підприємствах харчування. Класифікація кулінарної продукції із м'яса за сукупними ознаками, страница 9

Білкові речовини м'язової тканини в першу чергу визначають її харчову цінність і найважливіші властивості. Частину білкових речовин утворює структурний скелет волокна і його морфологічні елементи; їх називають структурними білками або стромою волокна. Одні з них нерозчинні (білки сарколеми), інші (білки волокнини і структурного скелета ядер) потребують для переходу в розчин великої сольової концентрації і високого рН. Частина білкових речовин знаходиться в стані золей (основна маса білків саркоплазми). Близько 15 % білків волокна нерозчинні в слабких розчинах лугів. Їх об’єднують під загальною назвою «строматопротєїни».

Біологічна цінність білкових речовин пов'язана з їх властивістю служити початковим матеріалом для побудови важлифих елементів організму білкового походження — тканин, ферментів, гормонів.

Оскільки людський організм не здатний синтезувати деякі амінокислоти в достатній кількості, вони повинні поступати ззовні. До них відносять валін, триптофан, лейцин, лізин, ізолейцин, аргінін, гистідин, треонін, метіонін, цистин, фенілаланін і тирозин.

Такі кислоти, як аргінін і гистідин, синтезуються часково в кількості, достатній для задоволення потреби дорослої людини, але в недостатньому для організму, що росте. Тирозин може бути замінений фенілаланіном, а цистин — метіоніном, тому вони є умовно незамінними амінокислотами. Решта амінокислот відноситься до неповноцінних.

Амінокислотний склад білкових речовин залежить від вигляду, статі, віку і навіть від фізіологічного стану тварини перед забоєм. Наприклад, в мускулатурі самців дещо більше аргініну і цистину, в глобулінах самок більше гистідіну. Гистідіна і лізину в м'ясі теляти більше, а аргініну менше, ніж в м'ясі дорослого бика.

М'язову тканину продуктивних тварин слідує розглядати як основне джерело білкових речовин і найбільш цінну складову частину м'яса, оскільки в ній співвідношення незамінних амінокислот наближається до оптимального.

Біологічна цінність і роль в живленні неповноцінних білків (колаген і еластин), в яких немає триптофана і дуже мало метіоніну, визначаються тим, що в певних відношеннях з іншими білками вони можуть компенсувати недостатню кількість незамінних амінокислот з числа тих, котрі вони містять в достатній кількості. Проте їхня кількість в їжі повинна бути обмежена, інакше різко порушується сприятливий баланс амінокислот, оскільки засвоюваність білкових речовин в реальних умовах живлення залежить від багатьох чинників, зокрема від физико-хімічного стану білка, його здатності перетравлюватися (розщеплюватися харчовими ферментами), складу суміші речовин, створюючих їжу (зокрема, вмісту в ній жиру), присутності в їжі речовин, що впливають на засвоєння, наприклад смакових і ароматичних, способу обробки їжі і ін.

Харчова цінність білкових речовин визначається ступенем або коефіцієнтом їх використання в анаболізмі, тобто в процесах їх асиміляції організмом. За наявними даними, коефіцієнт використання в анаболізмі складає %: для телятині — 62, яловичини — 69, свинина — 74, сполучній тканині — 25. Проте для задоволення потреб організму необхідно приблизно в 2 рази менше тваринного білка, ніж рослинного.

Коротка характеристика м'язових білків. М і о г е н (у даному навчальному посібнику під міогеном мається на увазі вся міогенова фракція А, В і С) складає приблизно 20 % всіх білків волокна. Він є повноцінним білком, розчинним у воді. Температура денатурації вільного від солей міогена 55...60 С, ізоелектрична крапка в інтервалі рН 6,0…6,5. Після закінчення певного часу частина міогена переходить в нерозчинний стан.

Міоальглобуліни складають приблизно 1... 2 % білкових речовин м'язового волокна. Розчинні у воді, нерозчинні в кислому середовищі, оскільки мають ізоелектричну точку біля рН 3,0...3,5; температура їх денатурації 45...47 С.

Глобулін X складає близько 20 % загальної кількості мязового волокна. Цей повноцінний білок розчинний в сольових розчинах навіть при низьких концентраціях. Температура денатурації 50 С при рН 6,5 і близько 80 С при рН 7,0. Ізоелектрична точка  розташовується в області рН 5,0.