Міоглобін - хромопротеїд складає приблизно 0,6.-1,0 % загальної кількості білків. Складається з білкової і простетичної групи — гема. Гем міоглобіну ідентичний гему гемоглобіну, але на одну молекулу міоглобіну доводиться одна група гема; білкова частина відрізняється від білкової части гемоглобіну. У міоглобіні відсутній цистин. У воді міоглобін розчинний. Температура денатурації близько 60 С.При денатурації відбувається відщеплювання простетичної групи. Міоглобін здатний приєднувати оксид азоту, сірководень і кисень за рахунок додаткових зв'язків. При приєднанні кисню утворюється оксиміоглобін, який після закінчення певного часу переходить в метміоглобін буро-коричневого кольору, при цьому залізо віддає один електрон. Під дією відновників метміоглобін знову утворює міоглобін. Ці перетворення схоже з перетвореннями гемоглобіну.
Інтенсивність забарвлення м'яса залежить від вмісту міоглобіна, оскільки він забарвлений в темно-коричневий колір. Під час переходу більше 50 % міоглобіну в метміоглобін забарвлення м'яса стає коричневим.
Міопротєїди — складні білки, температура денатурації висока, близько 100 °С. Вміст в м'язовому волокні незначний. До групи протеїдів відносяться також деякі ферменти м'язового волокна.
Міозин — фібріллярний повноцінний білок з асиметрією молекул 10:1, складає приблизно 40 % білків волокна. При центрифугуванні розділяється на 4 фракції. У даному навчальному посібнику під міозином розуміється вся міозинова фракція. Чистий білок розчинний у воді з утворенням в'язкого розчину, що містить до 4 % білка, в сольових розчинах підвищеної концентрації (до 0,6 моль) також розчинний. Міозин може взаємодіяти з актином, утворюючи актоміозин, і з аденозинтрифосфорну кислоту (АТФ), коли він виступає як фермент. В цьому випадку утворюються аденозиндифосфорна (АДФ) і ортофосфорна кислоти і виділяється енергія, яка витрачається на скорочення волокна.
Температура денатурації міозину 45...50 °С (у птаха близько 51° С). Ізоелектрична точка при рН 5,4.
Актин — повноцінний білок, перетравлюється харчовими ферментами, у волокні його міститься близько 12... 15 %. Розчинний в двумолярних розчинах нейтральних солей при довготривалій дії, осідає солями кальцію, денатурує при температурі близько 50° С. Під дією розчинних солей лужних і лужноземельних металів (у певних концентраціях) він переходить у фібрілярну форму в результаті лінійної агрегації молекул. При видаленні цих солей знову перетворюється на глобулярний актин. Фібрілярний актин утворюється при заморожуванні м'язової тканини в результаті збільшення концентрації солей, що містяться в ній.
Актоміозин — комплексний білок. У ньому міститься близько 2/3 міозину і 1/3 актину. Утворюється актоміозин в результаті взаємодії SН-грули міозину (за певних умов) з оксигрупами фібріллярного актина. Розчинниками витягується актоміозин, що містить близько 1/5 актина. У присутності АТФ і залежно від її концентрації актоміозин частково або повністю дисоціює на міозин і актин. Ця зміна тісно пов'язана з скороченням і посмертним заціпенінням м'язів. У складі м'язової тканини актоміозин (в залежності від умов) може знаходитися в асоційованій або частково дисоцийованій формі, що містить невизначену кількість актина. Актоміозин розчинний в сольових розчинах достатньо високої концентрації. При цьому чим більше в нім актина, тим вище потрібна концентрація солей. При розбавленні актин осідає. Температура денатурації актоміозина 42...48°С
Тропоміозин — фібріллярний неповноцінний білок з асиметрією молекули 1 : 25. По властивостях і амінокислотному складі близький до міозину, але не містить триптофан. Вміст його у волокні близько 0,5 %. У присутності нейтральних солей утворює в'язкі розчини, в яких диспергується солями на частинки різних розмірів. Ізоелектрична точка при рН 4,6.
Нуклеопротєїди — складні білки, утворені лужними білками, — гістонами і нуклеїновою кислотою. Це повноцінні білки; вони складають невелику частину білків м'язового волокна.
Приблизно 6...7 % білків м'язового волокна складають білки строми, що складаються переважно з білків типу колагену і еластину.
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.