Основные принципы каталитического действия. Энергии активации реакции в газовой фазе. Гомогенный катализ, страница 5

Однако промышленное применение металлокомплексного катализа ограничено низкой термической стабильностью катализаторов (обычно до 200˚С), а также необходимой стадией выделения катализатора из реакционной смеси.  Этот  недостаток металлокомплексных катализаторов  (стадия выделения катализатора из реакционной смеси) был устранен путем фиксации комплекса на твердом нерастворимом носителе, например, силикагель, оксид алюминия и др. Следует отметить, что в природе активные центры гомогенных катализаторов фиксированы в белковой матрице, такие каталитические системы получили название ферментов.

6.3  Ферментативный катализ (ФК)

Как отмечалось, ФК является самым распространенным типом катализа как по тоннажу получаемой продукции (десятки млрд. тонн биомассы в год), так и по номенклатуре катализаторов - ферментов (энзимов). Так, в организме человека функционируют до 30 тыс. различных ферментов, которые в каждой клетке осуществляют десятки тысяч различных реакций, (четкая специализация катализаторов - отличительная черта ФК). Все ферменты построены из единого «строительного материала" - аминокислот, которые связываются в полипептиды с молекулярной массой от 3500 (пепсин) до 1 млн. (белковые Ф). Частицы ферментов  имеют  размер от 1 до 1000 нм.

(-НС -С(=O)-NН-СН-С(=O)-NН-)_n

│                       │

R                           R'

В свою очередь, полипептидные цепи свиты в двойную спираль, которая стабилизируется за счет водородных связей между функциональными группами С=0 и NН, а боковые группы, включающие в себя фрагменты типа SН, ОН и NН, представляют собой активные центры.

Фермент (Ф) обычно представляет собой белковый катализатор, который избирательно увеличивает скорость биохимической реакции. Это  увеличение скорости может достигать 12 порядков. Активный центр фермента – это особый участок молекулы белка, состоящий из нескольких аминокислотных остатков, где субстрат образует комплекс Ф-S. Этот комплекс образуется за счет специфических типов взаимодействия, таких как водородные связи, солевые мостики, гидрофобные силы, обычно без разрыва и образования ковалентных связей.

Высокая избирательность действия ферментов (многие Ф являются катализаторами только для одного субстрата, чаще для однотипных S) объясняется в рамках 2 моделей «ключ-замок» (1890 гг.) и «индуцированного соответствия» Кошланда (1959). Связывание ферментом «своего» субстрата индуцирует в белке конформационные изменения и каталитические группы Ф ориентируются «под превращение субстрата». В свою очередь,  конформация S также изменяется и в его молекуле возникают напряжения, облегчающие катализируемую реакцию.

Таким образом,  рост скорости ферментативной реакции происходит  за счет следующих факторов:

·  Снижается свободная энергия ПС и уменьшается разность свободных энергий комплексов Ф-S и ПС.

·  Боковые цепи, не входящие в активный комплекс, приобретают заряд и могут обладать действием, промотирующим активность Ф.

·  Обеспечивается правильная ориентация и оптимальные расстояния между реагирующими фрагментами молекул.

Основными  признаками Ферментативного катализа являются строгая избирательность и высокая активность. Приведем два примера, в которых сопоставим свойства традиционного катализатора (ион гидроксония) и фермента.

Таблица 6.1. Сопоставление каталитической активности иона гидроксония и ферментов- Уреазы и Миозина