Номенклатура ферментов, специфичность и обратимость их действия. Витамин PР, его роль в ферментативных процессах. Половые гормоны, структура и влияние на обмен веществ. Биохимическое изменение при утомлении и в отдыхе

№20 Номенклатура ферментов, спецефичность и обратимость их действия.

Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ. Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S). Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного.

Номенклатуру наиболее удачной оказалось класифк-ц-я по каторой наз-ют субстрат подверг-й действию фермента, добовляя оканчание – аза.(сахараза, мальтаза.).В 1961 Международная камисия предложива выделить 6 основных классов:1) Оксидоредуктазы -  катализируют  окислительно восстановительные реакции. 2) Трансферазы – ускоряют каталитическим путём реакции переноса группировок атомов с одного  соединения на др-е. 3) Гидролазы – катализир-ют рекц-и расчепления слож. Вещ-в на более простые и присоед-т малекулы воды (пищевых ферментов.) 4) Лиазы – катализ-ют реакции отщепления от субстрата не гидролитическим путём опред-х молекул с образ-ем 2-х связей и простых соединений типа NH3, H2O, CO2… 5)Изомеразы -   каталзр-ет рекц-ии изомерезации на  пример: альдегидов в китоны. 6) лигазы(синтетазы)- ускояют р-ию синтеза с использованием энергии АТФ и др. макроэргических связей.

№21 Активаторы и ингибиторы ферментов.

Целый ряд ф-ов для проявления своего оптим-го действия требует опрд-х вещ-в каторые повышают их каталитич-ю активность и их наз-ют активаторами (ионы многих металлов: Na,Mg,Mn,K). Угнетающие ферментативную активность наз-т ингибиторами (соли тяж. Металлов Cu,радиация.).

№22 физико-химич-е  и биолог-е св-ва ферментов.

Свойства ферментов

1. Белковая природа

2. Амфотерность

3. Термолабильность – свойство ферментов реагировать на изменение температуры изменением своей активности. Существует оптимальная температура, при которой фермент проявляет повышенную активность. Пр. человек -36,6; голубь – 41,5

Лихорадка – это защитный механизм, направленный против инфекционных агентов, т.к. их ферменты инактивируются, но ферменты хозяина тоже претерпевают изменение

4. Активность фермента зависит от кислотности среды, при которой фермент проявляет повышенную активность. Пепсин рН = 1,5-2,5; амилаза рН = 6,8-7,2; липаза рН = 7-8

5. Специфичность ферментов: Фермент катализирует только определенную реакцию или действует только на один тип связи.

6. Существуют определенные активаторы, которые повышают деятельность ферментов и скорость реакции.(ионы Na, K, Mg, Ca, анионы Ce – активируют амилазу слюны.)

№23 Механизм действия ферментов

Для того что бы могла осущ-ся  хим. Рек-я молекулы вещ-в должны обладать опред-нной энергией необходимой для приодаления так называемого барьера, он для молекул обусловлен силами отталкивания между ними или же нутрии молекулярными силами сцепления. Энергию каторую нужносообщить молекулам, что бы между ними произошло взыимное действие наз-ся энергией «активации»:

Снизить энергии активации можно:

Повышением температуры, давления и катализатора- способны сизить этот энергетический барьер. Согласно современным представлениям о механизме ферментативного катализа, в ходе каталитич-й р-ции образ-ся промежуточное соединение фермента с субстратом –«фермент-субстратный комплекс». Затем происходит  распад этого комплекса при катором  освабожд-ся фермент и субстрат превр-ся в др. соед-е.

Схема ферментативноо процесса:

№24 Класиф-я ферментов.

В 1961 Международная камисия предложива выделить 6 основных классов:1) Оксидоредуктазы -  катализируют  окислительно восстановительные реакции. 2) Трансферазы – ускоряют каталитическим путём реакции переноса группировок атомов с одного соединения на др-е. 3) Гидролазы – катализир-ют рекц-и расчепления слож. Вещ-в на более простые и присоед-т малекулы воды (пищевых ферментов.) 4) Лиазы – катализ-ют реакции отщепления от субстрата не гидролитическим путём опред-х молекул с образ-ем 2-х связей и простых соединений типа NH3, H2O, CO2… 5)Изомеразы -   каталзр-ет рекц-ии изомерезации на  пример: альдегидов в китоны. 6) лигазы(синтетазы)- ускояют р-ию синтеза с использованием энергии АТФ и др. макроэргических связей.