План:
1.Биохимия соединительной ткани.
А) функции соединительной ткани.
Б) Особенности соединительной ткани.
2.Биохимия костной ткани.
А) введение
Б) функции костной ткани.
В) Структура костной ткани.
Г) Белки неколлагеновой природы
Д) Неорганические вещества
Е) Особенности метаболизма костной ткани
Ж) Влияние гормонов
З) Влияние витаминов D3, А, С, В2, В6, РР
И) Энзимодиагностика
К) Патология костной ткани
3. Список литературы
1.Биохимия соединительной ткани.
А) функции соединительной ткани.
Соединительная ткань составляет примерно 50% от массы тела человека.
Функции соединительной ткани:
опорная (основа органов и тканей),
механическая (прочность тканей),
соединительная (связывание клеток и межклеточного матрикса в единую ткань),
защитная (препятствует проникновению инфекционных агентов),
пластическая (закрытие крупных дефектов тканей),
специфическая (зубы, сухожилия, кожа, фасции,
связи),
- поддержание формы органов (каркас органов).
Б) Особенности соединительной ткани.
Особенности соединительной ткани:
малое количество клеток (фибробластов, хондробластов, остеобластов, кератобластов),
преобладание фибриллярных белков (коллагена, эластина, фибронектина),
преобладание межклеточного матрикса,
преобладание гликозаминогликанов и протеогликанов.
Протеогликаны содержат 5% белка и 95% гликозаминогликанов. Гликозаминогликаны соединительной ткани представлены: гиалуроновой кислотой, хондроитинсульфатами, кератансульфатами и дерматансульфатами.
Основным белком соединительной ткани является коллаген, биосинтез полипептидной (а1—а2) цепи которого происходит из активированных аминокислот на полисомах фибробластов. Затем образованные полипептидные цепи в цитозоле фибробластов подвергаются посттрансляционным модификациям:
гидроксилирование пролина и лизина под действием пролин- и лизингидроксилаз с участием витамина С, а-кетоглутарата, О2 и Fе2+, в результате чего в полипептидной цепи образуются оксипролин и оксилизин;
гликозилирование ОН-групп лизина под действием гликозилтрансферазы с участием глюкозы и галактозы (присоединение дисахаридных остатков);
образование тройной спирали (триплета) — проколлагена — с рыхлыми концевыми С- и N-фрагментами;
выход молекулы проколлагена из фибробластов в межклеточное пространство сопровождается действием проколлагенпептидаз, содержащихся в цитоплазматической мембране фибробластов, в результате чего происходит отщепление рыхлых N- и С концевыхфрагментов проколлагена и образование плотной правозакрученной тройной спирали (триплета) — молекулы тропоколлагена;
тропоколлаген подвергается действию фермента лизиламинооксидазы (Си2+-зависимой), в результате чего происходит окисление гШ2-групп лизина до альдегидных с образованием аллизина;
фибрилл огенез: в присутствии витаминов РР и В6 происходит образование поперечных ковалентных сшивок за счет альдегидных и аминогрупп в молекулах тропоколлагена, причем молекулы сдвинуты от носительно друг друга на 1/4; фибриллогенез приводит к образованию фибрилл коллагена;
-фибриллы коллагена объединяются в прочные коллагеновые волокна (зачастую содержащие по 6 фибрилл коллагена) как за счет ковалентных, так и за счет гидрофобных связей.
Особенности коллагена:
— необычный аминокислотный состав: 30% глицина, 20 — пролина и оксипролина, 10 — аланина, 1 — оксилизина и 40% всех остальных аминокислот;
не гидролизуется протеазами желудочно-кишечного тракта;
в коже, костях, связках, фасциях, на стенках сосудов, базальных мембранах содержатся различные типы коллагенов.
При старении коллагена образуется большое количество поперечных сшивок, вследствие чего он приобретает более жесткую структуру. Катаболизм коллагена происходит под влиянием фермента коллагеназы.
Об интенсивности распада коллагена судят по количественному содержанию оксипролина в моче: у взрослых за сутки выделяется 15—20 мг, у детей — до 200 мг.
Эластин является фибриллярным белком, способным к обратному растяжению в вертикальном и горизонтальном направлениях, причем сетчатая структура его обусловлена десмозином. Десмозин образован тремя молекулами аллизина и одной молекулой лизина. Биосинтез эластина протекает на полисомах фибробластов, причем вначале образуется предшественник — тропоэластин, который не содержит поперечных связей и обладает растворимостью. В последующем проэластин превращается в эластин, нерастворимый и содержащий большое число поперечных связей, образованных десмозином, изодесмозином и лизиннорлейцином.
Аминокислотный состав эластина: глицина — 30%, аланина — 21, валина — 13, лейцина — 10, лизина — 10, оксипролина — 1 %.
Наибольшее содержание эластина в стенках аорты и других кровеносных сосудов.
Катаболизм эластина происходит под действием эластазы.
Фибронектин — сложный белок — гликопротеин, имеющий доменную структуру и содержащий несколько активных центров связывания (поливалентный белок). Фибронектин, располагаясь в межклеточном пространстве, участвует в структурной организации межклеточного вещества и в обеспечении межклеточного взаимодействия в соединительной ткани. При недостаточном биосинтезе фибронектина у онкологических больных происходит метастазирование (распространение) опухоли.
Биохимические изменения при некоторых патологиях соединительной ткани. Старение организма сопровождается изменениями в соединительной ткани:
уменьшением отношения основное вещество/волокна;
уменьшением содержания воды;
- увеличением содержания коллагена;
снижением концентрации гликозаминогликанов;
изменением свойств коллагена (увеличение числа поперечных связей, снижение эластичности и способности к набуханию).
Недостаток витамина С приводит к снижению активности двух ферментов — пролин- и лизингидроксилаз в коллагене, уменьшает биосинтез проколлагена и тропоколлагена, уменьшает прочность структуры коллагена и в конечном итоге нарушает прочность стенок кровеносных сосудов, связок, фасций и т. д.
Избыток витамина D3, а отсюда избыток гормона кальцитриола приводит к деструкции органического и минерального компонентов костей и усилению катаболизма коллагена, сопровождающегося усилением выделения с мочой оксипролина.
Паратгормон при гиперпаратиреоидизме, активируя катаболизм коллагена, способствует увеличению в моче оксипролина и ионов кальция.
Системная склеродермия и другие коллагенозы сопровождаются увеличением биосинтеза коллагена, вследствие чего развивается фиброз внутренних органов, связок и кожи. Одновременно усилен распад коллагена с увеличением выделения оксипролина с мочой.
Кортикостероиды (например, кортизон, кортизол) ингибируют рост и деление фибробластов, биосинтез м-РНК проколлагена, биосинтез фибронектина, протеогликанов.
Повышение биосинтеза коллагена происходит при заживлении обширных ран, циррозах печени, мышечных дистрофиях и ряде других заболеваний.
При недостатке ионов меди, снижении активности лизиламинооксидазы (или ее генетически обусловленной недостаточности) нарушается биосинтез эластина.
2.Биохимия костной ткани.
А) введение
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.
