Краткий обзор курса «Молекулярная биология», страница 8

Суперспирализованная ДНК имеет определенные «ответвления» - полиндромы, представляющие собой последовательности нуклеотидов, составленные под углом к исходному ряду нуклеотидов. Полиндромы, в зависимости от порядка, могут приобретать форму разветвленных «крестов». Они являются хорошими маркерами, опознаваемыми белками, что имеет важное значение в регуляции транскрипции.

В заключение можно привести несложную классификацию этих соединенй:

Нуклеиновые кислоты

ДНК                                            РНК

двуцепочечная   одноцепочечная          двуцепочечная   одноцепочечная

кольцевая        линейная              кольцевая                     линейная              линейная

Белки.

Белки (или протеины) – это нерегулярные биополимеры, мономерами которых являются α,l – аминокислоты (d или правовращающие аминокислоты не входят в состав белков). α – аминокислоты могут входить в состав белков как отдельно, так и в составе других соединений.

Белок – биологический термин, он обозначает отдельный полипептид или их агрегат только когда они выполняют определенную биологическую функцию

Полипептид – химический термин, обозначающий цепочку связанных пептидными связями аминокислотных остатков.

Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Если эта цепь содержит до 20 аминокислотных остатков – она считается олигопептидной (малой), если свыше 20 – полипептидной. Принято считать, что пептидная цепь начинается с N – конца, то есть с конца молекулы, содержащего азот. Разнообразие полипептидной цепи зависит от количества и разнообразия ее мономеров. Скажем, у полимера, содержащего 20 разных остатков, может быть 20! вариантов первичной структуры (20! ≈ 2∙10¹⁸). Средний белок содержит 500 аминокислотных остатков, минимальное разнообразие его первичных структур при эквимолярном наборе всех аминокислот примерно равно 20⁵⁰⁰. Именно этим разнообразием и определяется видовая и индивидуальная специфика белков организма. У человека разнообразие белков достигает 100 тыс.

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих основную цепь, и вариабельной части, включающей в себя характерные боковые цепи. Основную цепь иногда называют скелетом или остовом молекулы. В ряде белков отдельные боковые цепи соединены между собой дисульфидными мостиками, которые образуются в результате окисления остатков цистеина. Возникающий при этом  дисульфид называется цистином.

Многие белки, в частности миоглобин, стоят из одной полипептидной цепи, другие же содержат две и более, причем цепи могут быть одинаковыми  и разными. Так молекула гемоглобина содержит 2 цепи одного типа и 2 цепи другого, эти цепи связаны между собой нековалентными связями. В некоторых многоцепочечных белках полипептидные цепи соединены полипептидными мостиками. В инсулине, например, две составляющие цепи соединены двумя дисульфидными связями.

Вторичная структура белка – это упорядоченное строение полипептидных цепей, обусловленное водородными связями между карбонильными и амино- группами, не входящими в радикалы. Существует два варианта вторичной структуры: α – спираль и β – складки. В α – спирали водородные связи между группами NH и CO внутримолекулярные, а в β – складках – межмолекулярные. β – структуру удобно использовать в качестве отправной точки для описания структуры этого уровня. Предположим, что пептидные связи вытянуты на плоскости в виде зигзага, тогда пептидные цепи белка будут образовывать плоские листы. Каждая цепь связывается с двумя другими при помощи водородных связей. В этой структуре период идентичности, то есть расстояние между двумя альтернирующими аминокислотными остатками, составляет 7,2 Å. Однако пространственная сближенность между боковыми группами делает эту идеализированную структуру невозможной. Пространство, необходимое для размещения малых  средних боковых радикалов может быть создано, если пептидные связи изогнуть. Подобный изгиб приводит к образованию формы в виде «сложенного листа», что делает расстояние между альтернирующими аминокислотными остатками.