Для аминокислот характерны геометрическая, функциональная и оптическая изомерии. В природе чаще всего встречаются α- аминокислоты. Впервые β- аминокислоту выделил академик В.С. Гулевич из веществ мышечной ткани, в дальнейшем подобные кислоты получили еще из нескольких природных источников.Для природных аминокислот характерна L – изомерия, в то время, как D – изомеров среди них почти нет. Все ферменты и белки также состоят из L – аминокислот.
Подобно оксокислотам, аминокислоты способны образовывать простейшие биополимеры - пептиды. Дипептиды так же, как и аминокислоты имеют одну свободную аминогруппу и одну свободную карбоксильную группу и могут реагировать со свободными аминокислотами, образуя полипептиды. Составляющие полипептидов связаны между собой особой связью, называемой пептидной. Это связь C – N, которая соединяет остатки α- аминокислот в пептидах и белках.
Реакционная способность аминокислот и их рН зависят от их строения. В основном рН растворов аминокислот близок к нейтральному из-за их функционального строения. При взаимодействии с водой реакционноспособный протон, находящийся в составе карбоксильной группы переходит к аминогруппе, имеющей неподеленную электронную пару, таким образом, мы получаем находящийся в растворе диполь, отрицательно заряженный с одного конца и положительно заряженный с другого. Такие аминокислоты, как аспарагин и глутамин в растворе диссоциируют с образованием отрицательно заряженных частиц, так как они имеют дополнительную амидную группу. Лизин, аргинин, гистидин и пиролизин наоборот дают положительные ионы.
С точки зрения биологии все аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые. Заменимыми аминокислотами называются те, которые могут быть синтезированы в организме, незаменимыми – те, которые должны поступать в организм с пищей. Для каждого организма существует свой набор заменимых и незаменимых кислот. Для человека незаменимыми кислотами являются: валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, гистидин и лизин. У растений, как и у большинства бактерий, все кислоты являются заменимыми, для грибов же существуют и незаменимые аминокислоты.
Фенилаланин – очень важное для человека соединение. Оно не может быть синтезировано в организме, однако от него зависит содержание в клетках другой аминокислоты – тирозина, получаемой из него под действием фермента фенлиаланингидроксилазы. С этой аминокислотой связано редкое наследственное заболевание – фенилкетанурия, иначе называющееся фенилпировиноградной олигофренией Феллинга. При этом заболевании фенилаланин накапливается в крови и в интерстициальной жидкости – ликворе – и выделяются в большом количестве с мочой. Тест на определение этой болезни очень прост и сейчас проводится каждому новорожденному в обязательном порядке. Диагностировать фенилкетанурию можно с помощью ляписного карандаша, дающего интенсивную синюю окраску, либо с помощью хлорида железа трехвалентного, дающего интенсивную зеленую, почти черную окраску при взаимодействии с мочой больного ребенка, это объясняется тем, что часть фенилаланина окисляется в почках до пировиноградной кислоты, с которой и реагируют реактивы. Больные дети обычно имеют светлые волосы, бледную кожу и ярко-голубые глаза, так как у них развивается нарушение образования пигмента. Нейрокраниум обычно развит хуже, чем висцеральный отдел черепа. У них часто развиваются гиперкинезы, суставы при стоянии и ходьбе немного согнуты. Эта болезнь легко лечится в течение первых пяти лет жизни при соблюдении определенной диете. Если больному не предоставлено своевременное лечение, у него с большей вероятностью разовьется идиотия, но возможно и развитие имбецилии, их трудно, либо невозможно обучить чтению, счету, но можно выработать простейшие трудовые навыки.
Это заболевание является наследственным и относится к аминоацидуриям – болезням, связанным с хронической потерей аминокислот в результате их плохого усвоения. К ним относится и цистиноз или болезнь Лигна.
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.