Зрелые эритроциты - безъядерные клетки, имеющие двояковогнутую дискоидную форму, которая лучше всего адаптирована к транспорту веществ из клетки и внутрь ее и к диффузии газов к центру клетки. Объем диска имеет в 1,7 раза большую поверхность, чем такой же объем, соответствующий сфере, и может умеренно изменяться без растяжения мембраны клетки. Нормальная форма и изменчивость эритроцита зависят от цитоскелета. Мембрана эритроцита состоит из 2 слоев липидов, переплетенных трансмембранными белками. В липидной фракции 60% составляют фосфолипиды, 30% - нейтральные липиды (в основном холестерин) и 10% - гликолипиды. Главные белки (спектрин, актин, протеин 4.1, анкирин) образуют внутренний слой мембраны и поддерживают сферическую форму. Дефекты белков приводят к патологическим изменениям мембраны эритроцитов (сфероцитоз, эллиптоцитоз). Нарушения липидов также могут способствовать развитию мембранопатии (образование мишеневидных эритроцитов, акантоцитов). Причины изменчивости формы могут быть первичными (дефект цитоскелета или мембраны) или вторичными (нарушение полимеризации, кристаллизации или преципитации гемоглобина).
Эритроциты осуществляют большое количество ферментативных реакций, адсорбируют аминокислоты, липиды, токсины, биологически активные вещества (в том числе иммуноглобулины, компоненты комплемента, иммунные комплексы), играют роль буфера в регуляции кислотно-основного равновесия. За счет того, что их оболочка проницаема для анионов и непроницаема для катионов и гемоглобина, эритроциты регулируют ионное равновесие плазмы. Кроме этого, эритроциты обладают антигенными свойствами.
Основная функция эритроцитов - снабжение тканей кислородом (транспорт кислорода из легких в ткани) и перенос двуокиси углерода от тканей к легким. Обмен газов между кровью, тканями и легкими происходит путем диффузии, зависящей от разницы парциального давления газов в легочных альвеолах, тканях и крови. Перенос кислорода осуществляется при помощи гемоглобина, способного вступать в непрочное соединение с кислородом (оксигемоглобин). При понижении парциального давления кислорода в тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, переходит вновь в восстановленную форму (дезоксигемоглобин). Ферменты эритроцитов поддерживают гемоглобин в восстановленном состоянии, необходимом для связывания кислорода. При окислении примерно половины двухвалентного железа в трехвалентное образуется метгемоглобин.
Каждый эритроцит содержит около 640 млн. молекул гемоглобина. 65% гемоглобина синтезируется в эритробластах и 35% в ретикулоцитах. Непосредственно синтез гемоглобина осуществляется в митохондриях в результате серии биохимических реакций. Под действием энзима синтетазы d-аминолевулиновой кислоты (d-АЛК) начинается конденсирование глицина и сукцинил коэнзима А (Ко А). Этот процесс стимулируют эритропоэтин и пиридоксина фосфат. В результате серии превращений (порфобилиноген ® уропорфириноген ® копропорфириноген) образуется протопорфирин, который в соединении с железом образует гем. Двухвалентное железо поступает в митохондрии из ферритина клетки и из сосудистого русла с помощью транспортного белка - трансферрина. Если в соединение вступает окисленное трехвалентное железо, то образуется аномальный гемоглобин М (состояние называется метгемоглобинемией).
Нормальный гемоглобин А образуется в результате соединения гема с двумя a и двумя b-глобиновыми цепями. Глобиновые цепи синтезируются из аминокислот в рибосомах незрелых эритроцитов. Молекула гемоглобина имеет молекулярную массу 64500 дальтон и представляет из себя тетрамер, состоящий из 4 гемовых групп и 4 глобиновых цепей и способный связать 4 молекулы кислорода.
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.