Общие свойства и состав мышечной ткани. Механизм мышечного сокращения и расслабления. Особенности энергетического обмена в скелетных мышцах

План:

1. Введение: общие свойства и состав мышечной ткани.

2. Механизм мышечного сокращения.

3. Механизм мышечного расслабления.

4. Особенности энергетического обмена в скелетных мышцах.

5. Некоторые биохимические показатели в диагностике патологии скелетных мышц.

6. Биохимия миокарда: общие сведения.

7. Роль витаминов в метаболизме миокарда.

8. Некоторые биохимические изменения при ишемии и дистрофии миокарда.

9. Биохимические основы диагностики инфаркта миокарда. 

10. Список литературы.

                                           Введение

      Мышечная ткань составляет 40—42% от массы тела человека.

      Различают 3 типа мышечной ткани: скелетную мускулатуру, сердечную мышцу-миокард и гладкую мус­кулатуру. Скелетные мышцы по строению — поперечно­полосатые, сокращаются произвольно; гладкие — сокра­щаются непроизвольно. Миокард по своему строению от­носится к поперечно-полосатым, а сокращается непроиз­вольно. Красные скелетные мышцы — аэробы содержат много митохондрий и миоглобина, сокращаются медлен­но. Белые скелетные мышцы — анаэробные, содержат мало митохондрий и миоглобина, сокращаются быстро.

     Структурной единицей мышечной ткани является мышечная клетка (миоцит), в которой различают:

     -сарколемму (белково-липидный слой);

     -саркоплазму;

     -пучки белков миофибрилл;

     -опорные белки стромы (коллаген и эластин).

    В саркоплазме имеются цистерны и поперечные тру­бочки Т-системы саркоплазматической сети, в которых находятся ионы кальция в составе белка кальсеквестрина, имеющего 40 центров связывания. Саркоплазма ха­рактеризуется наличием значительного числа ядер, ми­тохондрий, полисом; в ней содержатся липиды, глико­ген, миоглобин, ферменты (ЦТК, ЦПЭ, гликолиза, бета-окиеления ВЖК), азотсодержащие экстрактивные небелковые вещества (АТФ, АДФ, АМФ, карнозин, анзерин, креатин,  креатинфосфат и креатинин).

   Белки миофибрилл подразделяются на:

        — сократительные — актин и миозин (80%);

        — регуляторные — тропонин (Тн—С, Тн—Т, Тн—I) и тропомиозин (Тм) (20%).           

     Миозин имеет структуру асимметрического гексамера, состоящего из двух идентичных тяжелых и четырёх легких полипептидных цепей. Тяжелые цепи заканчива­ются «головками».

     Актин может существовать в двух формах: G-актин — глобулярный белок и F-актин — фибриллярный белок.

     В присутствии ионов магния происходит полимери­зация G-актина с образованием двухпепочной спираль­ной структуры F-актина.

    Трононин (Тн) - белок с четвертичной структурой, состоящей из трех субъединиц: Тн—С — кальцийсвязывающей, Тн—Т — тропомиозинсвязывающей и Тн—I — ингибирующей активные центры F-актина.

   Тропомиозин (Тм) — палочковидная молекула дли­ной до 40 нм, состоит из двух неидентичных а-спиральных полипептидных цепей, закрученных вокруг од­ной цепи, и уложена в желобке спиральной цепочки F-актина.

   Саркомер — функциональная единица миофибрилл, состоит из А-диска, в котором к М-пластинке прикрепле­ны толстые филаменты (миозиновые нити), и двух 1-дисков, в которых к Z-пластинкам крепятся тонкие филаменты (состоящие из F-актина, тропонина и тропомиозина). При сокращении мышц происходит скольжение тон­ких нитей актина по миозиновым. При их взаимодействии образуются поперечные мостики, тем самым нити пере­крываются и саркомер укорачивается на 20—50%.

    2.Механизм мышечного сокращения

    До сокращения мышцы концентрация ионов каль­ция в саркоплазме составляет 10 минус 8 — 10 минус 7 моль/л. Ини­циация сокращения обеспечивается нервным импульсом, благодаря которому увеличивается проницаемость мемб­ран цистерн и трубочек Т-системы, обеспечивая выход ионов кальция в саркоплазму за счет кальсеквестрина. Концентрация ионов кальция 10 минус 6 — 10 минус 5 моль/л являет­ся необходимой и достаточной для образрвания I комп­лекса Тн—С—4Са⁺². Связывание кальция изменяет пространственную структуру тропонина и способствует взаи­модействию его с тропомиозином, образуя ll комплекс Тн-С—4Са ²—Тм.

    При изменении конформации тропонина I открыва­ются активные центры F-актина, который взаимодействует с «головками» миозина, образуя актомиозин, обладаю­щий АТФ-азной активностью. Актомиозин, гидролизуя АТФ, высвобождает энергию для мышечного сокращения, что обеспечивает продвижение актина по миозину.

      3.Механизм мышечного расслабления

      Для процесса расслабления требуется энергия в виде АТФ. Мg⁺²-, Са⁺²-АТФ-аза, находящаяся в мембране саркоплазматического ретикулума, активируясь под действи­ем карнозина и анзерина, используя энергию АТФ, начи­нает перекачивать ионы кальция из саркоплазмы в по­лость цистерн. Вследствие этого концентрация ионов каль­ция снижается до 10 минус 8—10 минус 7 моль/л, что ведет к распаду комплексов I и П. Изменение конформации тропонина I способствует блокировке активных центров F-актина и рас­паду актомиозина. Мышца расслабляется, и ее длина до­стигает исходной.

      Для получения энергии скелетные мышцы, в пер­вую очередь, используют лактат. Образование аммиака в скелетных мышцах идет пуриновым циклом.

     4.Особенности энергетического обмена в скелетных мышцах

     Для сокращения мышц расходуется большое коли­чество АТФ, поэтому в мышцах постоянно протекает ресинтез АТФ по двум основным путям:

1) креатинкиназный путь —

                                                               креатинфосфо-

       креатинфосфат  + АДФ                                                > АТФ + креатин.

                                                                    киназа 3

2) миокиназный (аденилаткиназный)

                                                                аденилаткиназа
                                                 2АДФ<                              АТФ + АМФ.