Пептиды, белки: структуры и синтез, страница 4

                                  │                                                             │

                                  CH₃                                                                СН₃    

ИЭТ находится в области рН≈7

                                        ГЛИ   -   ГЛУ

H₂N–CH₂–CО–NH–CH–COOH ↔ H ₃N⁺–CH₂–CО–NH–CH–COO^‾

                                  │                                            │

                                  (CH₂)₂ -СООН                          (СН₂)₂ - СООН

ИЭТ находится в области рН<7

ГЛИ  -  ЛИЗ

H₂N–CH₂–CО–NH–CH–COOH ↔ H ₃N⁺–CH₂–CО–NH–CH–COO^‾

                                  │                                            │

                                  (CH₂)₄ –NН₂                             (СН₂)₄ – NН₂

ИЭТ находится в области рН>7

16.4 БЕЛКИ

Белки - высокомолекулярные азотсодержащие биологические макромолекулы, состоящие из биогенных α, L-аминокислот, связанных в линейную последовательность пептидными (амидными) связями.

Простейший белок – полипептид, содержащий в своей структуре не менее 70 аминокислотных остатков.

Белки – важнейшие компоненты клетки, на их долю приходится не менее 50% сухого веса. Они осуществляют реализацию генетической информации, построение структур клетки и организма, протекание метаболических процессов, иммунную защиту организма.

Разница между пептидами и белками не только количественная, но и качественная. После биосинтеза полипептидной цепи белков на рибосомах и последующего ее схождения в гидрофильную среду цитозоля формируются самопроизвольно более высокие уровни ее организации – вторичная, третичная, а для ряда белков – четвертичная структура.

1. Первичная структура – определяется как линейная последовательность биогенных аминокислот, связанных пептидными связями. Она генетически детерминирована для каждого конкретного белка в последовательности нуклеотидов информационной РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации белковых молекул. Зная первичную структуру можно последовательно получить белок синтетически  (впервые был синте­зирован инсулин, впоследствии многие другие белки, так широкое распространение получили синтетические полипептиды для лечения СПИДА, многих других заболеваний).

2. Вторичная структура белка – локальная конформация полипептидной цепи, возникающая в результате вращения отдельных ее участков, приводящая к скручиванию, складыванию или изгибу этого участка цепи. Вторичная структура может быть представлена α-спиралью, β-структурой (структура

 складчатого листа).

     3.Третичная структура - конформация (расположение в пространстве) всей  полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием элементов вторичной структуры как близлежащих, так и отдаленных аминокислотных остатков. В ее формировании и стабилизации принимают участие все виды взаимодействий: гидрофобное, вандервальсово, электростатическое (ионное), дисульфидные ковалентные связи. Наиболее значимыми являются гидрофобное взаимодействие и дисульфидные связи.

4. Четвертичная структура белка. Способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящей к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера).

Каждая отдельная полипептидная цепь в структуре мультимера называется протомером. Протомеры стерически комплементарны и связывают структуру нековалентными связями. Так например, молекула белка, входящего в состав крови - гемогло­бина состоит из нескольких симметрично построенных частиц (одина­ковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вто­ричной и третичной структурой.