Пептиды. Белки. Современное представление о структуре белков (пептидов), страница 2

Помимо изучения строения и функций, синтезируемых клеткой пептидов и белков, уже 100 лет назад умы ученых занимала весьма широкая мировоззренческая проблема: можно ли воссоздать «живое вещество», получив белок искусственным путем, поскольку уже тогда было ясно, что любые проявления жизни так или иначе связаны с деятельностью белковых соединений. В то время казалось, что искусственное воспроизведение белка будет означать возникновение «жизни в пробирке». Геккель, крупнейший немецкий естествоиспытатель конца XIX века, слегка иронично заметил: «Когда вы, химики, создадите истинный белок, то он закопошится!»

Что ж, химики создали истинные белковые и пептидные молекулы, и они действительно «закопошились» - проявили биологическую активность. Например, инсулин, в первых работах по искусственному синтезу которого принимал участие профессор К.А. Макаров, ныне заведующий нашей кафедрой. Синтез инсулина длился три года и насчитывал 223 химические реакции. И хотя выход готового продукта составлял всего несколько миллиграммов, это было начало большого пути.

Химические основы получения пептидов рассмотрим на примере синтеза дипептида Аланилвалина (Ала-Вал). Этот вид синтеза, состоящий из последовательно проводимых химических взаимодействий, получил название каскадного синтеза.

Итак, требуемый дипептид

Для получения заданной последовательности необходимо, чтобы прошла реакция между СООН-группой аланина и NH2-группой валина, но при этом исключить возможность взаимодействия других концевых групп, т.к. это приведет к циклическому соединению – дикетопиперазину. С этой целью используют так называемые операции «защиты» концевых групп. В качестве «защитных» может быть использована любая обратимая реакция на данную функциональную группу.

I.  «Защита» концевой NH2-группы первого компонента.

Использую нуклеофильный характер NH2-группы, проводят реакцию с ацелирующими агентами, например, ангидридом уксусной кислоты:

II.  «Защита» концевой СООН-группы второго компонента.

Здесь используется реакция этерификации, проводимая в условиях, исключающих обратимость:

III.  Активация СООН-группы первого компонента.

Еще одна подготовительная операция с целью придать большую реакционную способность одному из реакционных партнеров. Это удается сделать, усилив электронодефицитность атома углерода карбоксильной группы первого компонента путем получения галогенангидрида по известной реакции:

    

IV.  Непосредственно – синтез.

V.  Снятие «защиты».

Очень сложные и тонкие реакции снятия «защиты» должны проводиться так, чтобы не разрушить образованной пептидной связи. Схематично их можно обозначить общим термином «снятие защиты».

Структурная организация белковых молекул

Белковые молекулы представляют собой неразветвленные полимерные цепи, построенные из L-a-аминокислот.

Напомним, что макромолекулы любого полимера состоят из большого числа мономерных звеньев. В пептидах и белках такими мономерными звеньями, элементарными «кирпичиками» являются 20 a-аминокислот, обязательный набор белковых макромолекул. Представим себе полимер, состоящий из одинаковых звеньев, например, полиэтилен. Он состоит из связанных друг с другом одинаковых молекул этилена. Если этилен обозначить буквой «э», то звуковое выражение полиэтилена проявится монотонным и однообразным звуком «э-э-э-э-э-э-э» весьма ограниченной возможностью передачи информации. Если же для построения макромолекулы 20 «букв» - аминокислот, то их перестановка в среднем белке длинною в 500 мономеров дает астрономическую величину 20500 вариантов полимера.