Пептиды, белки: структуры и синтез

Страницы работы

11 страниц (Word-файл)

Содержание работы

ЛЕКЦИЯ 16

ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ

П Л А Н

16.1 Пептиды, образование, электронное и пространственное строение пептидной связи.

16.2 Установление первичной структуры пептидов.

16.3 Стратегия пептидного синтеза.

16.4 Белки.

16.1  ПЕПТИДЫ

Среди производных  α-аминокислот  важнейшими являются амиды,

где замещенная аминогруппа представляет собой остаток 2-й амино­кислоты.

Амиды такого типа называют пептидами.

                                         O

                                      //

R – CH – C 

                         │           \

                         NH2        NH - R`

Пептиды - природные или синтетические вещества, пост­роенные из остатков α-аминокислот,  соединенных амидными (пептид­ными) связями.

Функции пептидов.  Пептиды выполняют функции биорегуляторов различных  биологических и физиологических процессов: регулируют тонус сосудов (вазопрессин, ангиотензин), моторику и секрецию ЖКТ (гастрин, холецистокинин), сон, бодрствование, эмоциональное поведение, память, обучение, синаптическую передачу, некоторые пептиды могут стимулировать секрецию гормонов гипофиза (АКТГ, соматотропный гормон). Существуют пептиды, являющиеся  регуляторами иммунитета (гормоны тимуса,тафтсин). Пептидную природу имеют некоторые антибиотики (циклоспорин А, грамицидины), алкалоиды, токсины пчел и ос, змей, ядовитых грибов (фалоидин и аманитин бледной поганки), холерный и ботулинический токсины.

Общую формулу пептидов можно представить следующим образом:

                     O                      O

                     ║                      ║

Н2N – СН – С – N – CH – C – N – CH – COOH

           │              │    │              │    │

           R              H    R’            H     R

N-конец                                                                                              С-конец

Один конец, на котором находится аминокислота со свободной NH2 группой называют N-концом, другой- на котором находится ами­нокислота, имеющая свободную СООН группу называют С-концом. Пеп­тидные и белковые молекулы принято записывать, начиная с N-конца. При построении названий пептидов в названии аминокислот окончание ин заменяется на ил, а названи аминокислоты, содержащей свободную карбоксильную группу остается без изменения.

При построении белковых молекул с диамино- или дикарбоновыми аминокислотами в образовании пептидной связи участвуют α-NH2 или α-СООН.

                       O                     O

                       ║                     ║

Н2N – СН2 – С – N – CH – C – N – CH – COOH

                             │    │              │     │

                             Н    СН3         H    (СН2)4NH2 

                           глицилаланиллизин

Последовательность остатков  α-аминокислот в пептидах и бел-

ках характеризует первичную структуру.

Химические свойства пептидов вытекают из их амидной природы, они способны гидролизоваться в кислой и щелочной средах, в орга­низме гидролиз осуществляется при участии ферментов - протеиназ. Гидролиз пептидов дает сведения об α-аминокислотах, входящих в их состав, при этом необходимо учитывать, что некоторые аминокислоты частично или полностью разрушаются в условиях жесткого кислотного гидролиза. При гидролизе пептидов полностью теряется информация о порядке соединения α-аминокислот в цепи, т.е. о первичной струк­туре пептидов и белков. 

Похожие материалы

Информация о работе

Предмет:
Биоорганика
Тип:
Конспекты лекций
Размер файла:
127 Kb
Скачали:
0