Пептиды, белки: структуры и синтез, страница 5

Гемоглобин – белок эритроцитов, относящийся к группе гемопротеинов и участвующий в транспорте газов в организме. В качестве простетической группы содержит гем (железопротопорфин). Представляет собой гетерогенный тетрамер, состоящий из двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей, соединенных солевыми мостиками. Каждая цепь, образующая комплекс с группой гема очень сходна с молекулой миоглобина – белка мышечной ткани, переносящего кислород и состоящего из одной полипептидной цепи.

Молекула гемоглобина в отличие от миоглобина обнаруживает ряд существенных особенностей:

1)  кислород связывается молекулой гемоглобина кооперативно, т.е. связывание одной молекулы О₂ облегчает связывание трех последующих молекул О₂;

2)  молекула гемоглобина способна воспринимать информацию из окружающей среды, и как следствие, изменять сродство к кислороду, т.е. белки это не жесткие, а конформационно подвижные динамические структуры.

Биологическая роль белков

1. Каталитическая функция. Биокатализаторы - ферменты имеют бел­ковую природу . В настоящее время идентифицировано около 2500 ферментов

2. Питательная (резервная) резервные белки являются источником питания для развития плода (белок яйца)

3. Транспортная (перенос кислорода осуществляется молекулами ге­моглобина - белок эритроцитов)

4. Защитная функция (имунная система осуществляет синтез специфи­ческих защитных белков антител)

5. Сократительная

6. Структурная

7. Энергетическая

8. Гормональная - некоторые гормоны имеют белковую или полипеп­тидную структуру ( гормоны гипофиза, поджелудочной железы)

Пищевую ценность того или иного белка определяют содержанием

незаменимых аминокислот - это такие аминокислоты, которые не син­тезируются в организме - ВАЛИН, ЛЕЙЦИН, ИЗОЛЕЙЦИН, ТРЕОНИН, МЕТИО­НИН, ФЕНИЛАЛАНИН, ТРИПТОФАН, ЛИЗИН. При их отсутствии в пищевом рационе прекращается синтез белков, в которые они входят. Осталь­ные аминокислоты относятся к заменимым. Считают также, что гисти­дин и аргинин частично заменимые аминокислоты. Пищевая ценность белка высока, если белок содержит все незаменимые аминокислоты в необходимых для человека пропорциях. Такому требованию отвечают белки животных. Растительные белки часто содержат недостаточное количество незаменимых аминокислот. Так в экономически слабораз­витых странах Африки, где основу питания составляют растительные продукты возникает так называемая белковая недостаточность, осо­бенно опасная для детей. Это заболевание получило название квашиорка, что в переводе с африканского "золотой , красный", т.к. од­ним из признаков является красный цвет кожи и волос, наблюдается задержка роста, малокровие, поражение печени и почек, нарушается работа пищеварительного тракта. Чаще всего эта болезнь является следствием низкого содержания лизина в растительной пище. при своевременном переходе на мясное и молочное питание эту болезнь можно излечить.

Физико-химические свойства белков

Белки, благодаря большим размерам молекул образуют коллоид­ные растворы. Они рассеивают проходящий свет, делают его видимым. Белки обладают гидрофильными свойствами, они способны связывать воду, что приводит к набуханию и образованию гелей. В животных тканях белки могут связывать до 80 - 90 %воды. Белки как и амино­кислоты обладают амфотерными свойствами. Белки из-за больших раз­меров не могут проникать через полупроницаемые мембраны, на этом свойстве основан метод очистки белков - диализ.

Аналогично как и для аминокислот в кислых растворах белок заряжается положительно, а в щелочных отрицательно. Значения рН при котором сумма положительных зарядов равна сумме отрицательных называется изоэлектрической точкой (ИЭТ) В ИЭТ белки крайне неус­тойчивы и плохо растворимы.

Денатурация – процесс разрушения природной, нативной макроструктуры белков под влиянием ряда факторов: химических веществ (фенол, мочевина), повышенной температуры, изменения рН среды, облучения УФ0 или рентгеновскими лучами и т.д. При денатурации разрушаются нековалентные связи, что проводит к изменению биологических свойств белков.