Понятие «Пептиды» и «Белки» и их классификация. Роль пептидов в организме. Строение и свойства пептидной группы и пептидной связи

Пептиды, белки

Лекция

Автор: доц. Оловянникова Р.Я.

План

•Понятие «пептиды» и «белки». Название пептидов. Классификация

•Роль  пептидов  в  организме

•Реакция  синтеза  пептидов

•Строение и свойства пептидной группы  и  пептидной связи

•Структурная организация белковой молекулы:

            - первичная, вторичная, третичная

            - структурные мотивы,  домены (белковые модули)

            - представление о конформации

            - четвертичная структура белков

●         Физико-химические свойства белков

●         Шапероны и их роль

●         Заключение

Классификация пептидов

Роль пептидов в организме

•Межклеточные регуляторы (см. классификацию)

•Участвуют в окислительно-восстановительных реакциях (глутатион)

•Транспорт аминокислот через стенку кишечника (γ-глутамильный цикл с участием глутатиона)

•Поддержание рН мышечных клеток (ансерин и карнозин)

•Антибиотики с различным механизмом действия

            - каналообразователи (грамицидин А для переноса Na   и  K  )

            - ионофоры (валиномицин для переноса К  )

            - связываются с ФК фосфолипидов и изменяют конформацию мембранных                          белков, что приводит к увеличению проницаемости мембран

            - связываются с компонентами фосфорилирующей дыхательной цепи и                                                            блокируют транспорт электронов (антимицин)

            - тормозят синтез пептидогликанов клеточной стенки бактерий (пенициллин)

            - связываются с ДНК→ изменение генома → нарушение синтеза белка

•Яды токсины змей, рыб, скорпионов, пчел, грибов

Роль глутатиона в окислтительно-восстановительных реакциях

•Поддерживает SH-группы белка в восстановленном состоянии

•Участвует в регенерации витамина С

•Восстанавливает Н2О2  до Н2О

•Восстанавливает 5-ООН-группы предшественников синтеза простагландинов и тромбоксанов                         синтез эйкозаноидов

Синтез пептида
(принципиальная схема)

•Н2N- CH – C                                   НN- CH - C

Строение пептидной группы

•Мезомерное строение

Свойства пептидной связи

•Частично двойной характер (т.е. не одинарная и не                                                                            двойная)

•Плоское строение с транс-конфигурацией заместителей

•Вращение атомов углерода и азота относительно друг друга отсутствует. Вся структура носит жесткий характер

•Азот проявляет меньшую основность, чем кислород и не протонируется не только в физиологических условиях, но и под действием кислот. Эту функцию (т.е. основность) в кислой среде выполняет карбонильный кислород

Основной вывод:

●    Пептидная связь очень прочная и для её неферментативного гидролиза требуются жесткие условия: высокая температура и давление, кислая среда и длительное время

Структура медного комплекса

•Енольная форма пептидной группы устойчива в щелочной среде и может давать комплексы , например,  с катионами тяжелых металлов.

•Енольную форму пептидной группы обнаруживает биуретовая реакция, которая проводится с CuSO4 + NaOH

Структура пептидной цепи

Строение различных белков

Супервторичная структура
типа β-бочонка

Вторичная структура, характерная для многих ферментов

Вторичная структура константного домена иммуноглобулина (а) и фермента супероксиддисмутазы (б)

Связывание супервторичной структуры
 «α-спираль – поворот – α-спираль»
в большой бороздке ДНК

Связывание димера ДНК-связывающего белка с молекулой ДНК в 2 смежных областях

Структура участка ДНК-связывающих белков в форме «цинкового пальца»

Физико-химические свойства белков

•Набухаемость (ограниченная и неограниченная)

•Растворимость в воде (касается только тех белков, у которых на поверхность выступают гидрофильные группы)

•Осаждаемость (или коагуляция)

•Электрофоретическая подвижность

•Буферное действие

•Лиофилизация

От чего зависит степень набухания?

•От гибкости полимерных цепей

•Температуры

•Давления

•Присутствия электролитов

•рН : кислоты и щелочи увеличивают набухаемость белков

Влияние электролитов на набухаемость

•Анионы оказывают большее влияние на процесс набухания, чем катионы.

•Экспериментально показано, что

            ♦ CNS > I > NO2 >Cl  увеличивают                                                                                   набухание

            ♦ CH3COO > SO4  уменьшают набухание.

Осаждение белков

•Высаливание – осаждение без нарушения структуры белка: путём отнятия гидратной оболочки и нейтрализации заряда на поверхности с помощью солей щелочных и щелочно-земельных металлов, а также сернокислого аммония

•Денатурация – разрушение всех структур белка, кроме первичной.

•Денатурирующие факторы:

            - высокие температуры

            - УФ и ионизирующее                                излучение

            - встряска

            - кислоты и щелочи

            - соли тяжелых металлов

            - спирт, ацетон при длительном                                       воздействии

Свойства белков в изоэлектрической точке

•Наименьшая набухаемость

•Наименьшая растворимость

•Наименьшая электрофоретическая подвижность

•Наименьшая буферная ёмкость

Химические свойства белков

•Белкт также как  и аминокислоты можно

•♦ фосфорилировать,

            ♦ ацетилировать

            ♦ ацилировать

            ♦ гликозилировать

            ♦ комплексировать с катионами металлов и т.д.

•Реакции гидролиза

•Цветные реакции (биуретовыя, нингидриновая, ксантопротеиновая, нитропруссидная и др.)

Конец лекции