Ферментативна кінетика – це самостійний розділ хімічної кінетики, який вивчає залежність швидкості ферментативної реакції від хімічної природи та умов взаємодії субстрату з ферментом, а також від факторів навколишнього середовища. Ферментативна кінетика надає інформацію про всі чинники, які впливають на швидкість реакції в живих організмах.
Кінетичні дослідження широко використовуються для визначення спорідненості субстратів та інгібіторів з ферментами, для встановлення механізму їхньої дії.
До числа головних факторів, які впливають на швидкість ферментативних реакцій, належать: концентрація ферменту, концентрація субстрату, присутність активаторів або інгібіторів, рН, температура.
Константа Міхаеліса – один з найважливіших параметрів кінетики ферментативних реакцій , який характеризує залежність швидкості ферментативного процесу від концентрації субстрату. Відповідно до теорії Міхаеліса , першим етапом будь-якого ферментативного процесу є оборотна реакція між ферментом (Е ) і субстратом (S) , що приводить до утворення проміжного фермент-субстратного комплексу (ES ) , який потім піддається практично незворотному розщепленню на продукт реакції ( Р ) і вихідний фермент :
E+S=ES=P+E
3. Загальні властивості ферментів.
Загальні властивості ферментів обумовлені їх білковою природою. Ферменти термолабільні, їх активність залежить від рН середовища і вологості, у якій вони діють, а також від впливу активаторів і інгібіторів.
Термолабільність ферментів пояснюється лише тим, що температура, з одного боку, впливає на білкову частина ферменту, наводячи при занадто високих значеннях до денатурації білка та зниження каталітичної функції, а з іншого боку, впливає на швидкість реакції фермент- субстратного комплексу, й попри всі наступні етапи перетворення субстрату, веде до посилення каталізу.
Реакція середовища впливає на каталітичну активність ферментів. Ферменти виявляють оптимальну активність тільки у визначених, властивих їм межах рН. При значенні рН вище чи нижче оптимальної активність ферментів знижується.
Активатори й інгібітори ферментів можуть відповідно підсилювати чи послабляти і навіть припиняти їх діяльність. Активаторами ферментів є іони металів: натрію, калію, магнію, кальцію й ін.
Специфічність – властивість ферментів взаємодіяти з одним або декількома субстратами близькими за хімічною природою. Розрізняють абсолютну (тільки з 1 субстратом) та оптичну специфічність.
Лабільність – залежність від факторів зовнішнього середовища.
4. Специфічні інгібітори ферментів та їх дія.
Специфічні інгібітори діють тільки на окремі ферменти (наприклад, синильна кислота - на окислювальні ферменти). Вони зустрічаються в харчовій сировині та продуктах харчування.
Механізм дії:
1.взаємодія інгібіторів з апоферментом – зв’язуються функціональні групи білка, змінюється його структура, відбувається адсорбція білка.
2.інгібітор створює комплекс з субстратом.
3. інгібітор діє не активатор.
4. інгібітор зв’язує ко-фермент або ко-фактор.
5. Як утворюється назва ферменту та ферментного препарату.
Кожний фермент має своє систематичне позначення, яке включає назву субстрату, назву реакції і закінчення –аза. Наприклад, лактат + дегідрогенізація – лактатдегідрогеназа.
Кожному ферменту присвоєний чотирьох знаковий код:
1 число – клас ферменту
2 число – підклас ферменту
3 число – під підклас ферменту
4 число – порядковий номер ферменту.
Сучасна класифікація ферментів має наступні класи:
1. Оксидоредуктази – ферменти, які каталізують окисно-відновні реакції.
2. Трансферази – ферменти, які каталізують міжмолекулярне перенесення різних хімічних груп.
3. Гідролази, які каталізують реакції гідролітичного розщеплення внутрішньомолекулярних зв'язків.
4. Ліази, які каталізують реакції негідролітичного розщеплення з утворенням подвійних зв'язків, і навпаки – приєднання груп у місцях подвійних зв'язків.
5. Ізомерази, які каталізують реакції ізомеризації.
6. Лігази (синтетази) – ферменти, які каталізують з'єднання двох молекул із використанням енергії фосфатного зв'язку.
7. Ферментативний гідроліз некрохмальних полісахаридів (НП).
До НП відносять: геміцелюлозу, гумі речовини, клітковину, ті речовини, які у своєму складі мають крім глюкози арабінозу та ксилолу.
Ферментативний гідроліз некрохмальних полісахаридів здійснюється за допомогою целюлолітичних ферментів (ЦФ) – продукуються мікроскопічними грибами синтезом комплексу ферментів здатних повністю гідролізувати целюлозу. Ендоглюконаза атакує аморфні ланцюги целюлоз, при цьому утв. нові целюлозні ланцюжки, на які потім діє целобіогідролаза
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.