Вплив іммобілізації на ферментативну активність. Кінетика ферментативних реакцій. Константа Міхаеліса. Загальні властивості ферментів

Страницы работы

2 страницы (Word-файл)

Фрагмент текста работы

Ферментативна кінетика – це самостійний розділ хімічної кінетики, який вивчає залежність швидкості ферментативної реакції від  хімічної природи та умов взаємодії субстрату з ферментом, а також від факторів навколишнього середовища. Ферментативна кінетика надає інформацію про всі чинники, які впливають на швидкість реакції в живих організмах.

Кінетичні дослідження широко використовуються для визначення спорідненості субстратів та інгібіторів з ферментами, для встановлення механізму їхньої дії.

До числа головних факторів, які впливають на швидкість ферментативних реакцій, належать: концентрація ферменту, концентрація субстрату, присутність активаторів або інгібіторів, рН, температура.

Константа Міхаеліса – один з найважливіших параметрів кінетики ферментативних реакцій , який характеризує залежність швидкості ферментативного процесу від концентрації субстрату. Відповідно до теорії Міхаеліса , першим етапом будь-якого ферментативного процесу є оборотна реакція між ферментом (Е ) і субстратом (S) , що приводить до утворення проміжного фермент-субстратного комплексу (ES ) , який потім піддається практично незворотному розщепленню на продукт реакції ( Р ) і вихідний фермент :

E+S=ES=P+E

3. Загальні властивості ферментів.

Загальні властивості ферментів обумовлені їх білковою природою. Ферменти термолабільні, їх активність залежить від рН середовища і вологості, у якій вони діють, а також від впливу активаторів і інгібіторів.

Термолабільність ферментів пояснюється лише тим, що температура, з одного боку, впливає на білкову частина ферменту, наводячи при занадто високих значеннях до денатурації білка та зниження каталітичної функції, а з іншого боку, впливає на швидкість реакції фермент- субстратного комплексу, й попри всі наступні етапи перетворення субстрату, веде до посилення каталізу.

Реакція середовища впливає на каталітичну активність ферментів. Ферменти виявляють оптимальну активність тільки у визначених, властивих їм межах рН. При значенні рН вище чи нижче оптимальної активність ферментів знижується.

Активатори й інгібітори ферментів можуть відповідно підсилювати чи послабляти і навіть припиняти їх діяльність. Активаторами ферментів є іони металів: натрію, калію, магнію, кальцію й ін.

Специфічність – властивість ферментів взаємодіяти з одним або декількома субстратами близькими за хімічною природою. Розрізняють абсолютну (тільки з 1 субстратом) та оптичну специфічність.

Лабільність – залежність від факторів зовнішнього середовища.

4. Специфічні інгібітори ферментів та їх дія.

Специфічні інгібітори діють тільки на окремі ферменти (наприклад, синильна кислота - на окислювальні ферменти).  Вони зустрічаються в харчовій сировині та продуктах харчування.

Механізм дії:

1.взаємодія інгібіторів з апоферментом – зв’язуються функціональні групи білка, змінюється його структура, відбувається адсорбція білка.

2.інгібітор створює комплекс з субстратом.

3. інгібітор діє не активатор.

4. інгібітор зв’язує ко-фермент або ко-фактор.

5. Як утворюється назва ферменту та ферментного препарату.

Кожний фермент має своє систематичне позначення, яке включає назву субстрату, назву реакції і закінчення –аза. Наприклад,  лактат + дегідрогенізація – лактатдегідрогеназа.

Кожному ферменту присвоєний чотирьох знаковий код:

1 число – клас ферменту

2 число – підклас ферменту

3 число – під підклас ферменту

4 число – порядковий номер ферменту.

Сучасна класифікація ферментів має наступні класи:

1. Оксидоредуктази – ферменти, які каталізують окисно-відновні реакції.

2. Трансферази – ферменти, які каталізують міжмолекулярне перенесення різних хімічних груп.

3. Гідролази, які каталізують реакції гідролітичного розщеплення внутрішньомолекулярних зв'язків.

4. Ліази, які каталізують реакції негідролітичного розщеплення з утворенням подвійних зв'язків, і навпаки – приєднання груп у місцях подвійних зв'язків.

5. Ізомерази, які каталізують реакції ізомеризації.

6. Лігази (синтетази) – ферменти, які каталізують з'єднання двох молекул із використанням енергії фосфатного зв'язку.

7. Ферментативний гідроліз некрохмальних полісахаридів (НП).

До НП відносять: геміцелюлозу, гумі речовини, клітковину, ті речовини, які у своєму складі мають крім глюкози арабінозу та ксилолу.

Ферментативний гідроліз некрохмальних полісахаридів здійснюється за допомогою целюлолітичних ферментів (ЦФ) – продукуються мікроскопічними грибами синтезом комплексу ферментів здатних повністю гідролізувати целюлозу. Ендоглюконаза атакує аморфні ланцюги целюлоз, при цьому утв. нові целюлозні ланцюжки, на які потім діє целобіогідролаза

Похожие материалы

Информация о работе

Тип:
Ответы на экзаменационные билеты
Размер файла:
18 Kb
Скачали:
0