- Оксидоредуктазы - окислительно-восстановительные ферменты: дегидрогеназы, оксидазы и др.;
- Гидролазы, ускоряют реакции гидролиза, т.е. расщепления веществ на более простые с присоединением воды (эстеразы, фосфатазы, глюкозидазы и др.);
- Лиазы, отщепляют от субстратов группы негидролитическим путем (карбоксилазы);
- Изомеразы, превращают органические соединения в их изомеры (фосфо- гексо- изомераза);
-Лигазы или синтетазы, ускоряют синтез сложных соединений из более простых (аспарагинсинтетаза, глутаминсинтетаза и др.);
-Трансферазы – переносят отдельные радикалы и атомы от одних соединений к другим.
Наличие тех или иных ферментов у микроорганизмов определяется их геномом и является относительно стабильным признаком, что используется в идентификации бактерий. Наличие тех или иных ферментов определяет патогенные свойства бактерий. По своей природе ферменты-белки. Ферменты распознают соответствующие субстраты, вступают с ними во взаимодействие, ускоряют протекание химических реакций. Ферменты могут функционировать самостоятельно, а могут образовывать взаимосвязанные комплексы.
Многие ферменты связаны с конкретными структурами микробной клетки. Так ферменты окислительно-восстановительных реакций связаны с ЦПМ (участвуют в делении, дыхании, питании клетки). Ферменты, связанные с делением и аутолизом клетки, обнаруживаются в клеточной стенке.
Эндоферменты, катализируют метаболизм, проходящий внутри клетки;
Экзоферменты- выделяются клеткой в окружающую среду, расщепляя макромолекулы питательных субстратов до простых соединений, усваеваемых клеткой.
Ферменты, которые постоянно синтезируются в микробных клетках в определенных концентрациях называют конститутивными. К ним относятся ферменты гликолиза.
Ферменты, концентрация которых резко возрастает в зависимости от наличия соответствующего субстрата, называют индуцибельными (адаптивными). К ним относятся ферменты катаболизма лактозы- бетагалактозидаза, галактозидпермеаза.
При отсутствии субстрата эти ферменты содержатся в следовых концентрациях., а при наличии субстрата их количество резко возрастает.
Функциональная активность ферментов и скорость ферментативных реакций зависит от условий в которых находится данный микроорганизм (от температуры среды, рН, ионов металлов, электрических импульсов и др.).
Аллостерические ферменты- реагируют на потребности клетки в конечных продуктах метаболизма. Избыточное количество метаболита ингибирует активность ферментов и системе биосинтетического пути.
Таким образом, микробная клетка проявляет максимальную экономичность- синтезирует только те ферменты, которые ей необходимы в данных условиях.
В зависимости от химической природы субстрата различают ферменты:
сахаролитические, протеолитические, липолитические. Различие в ферментном составе используют для иде6нтификации микроорганизмов по биохимическим свойствам. Ферменты микроорганизмов используются в генетической инженерии(рестриктазы, лигазы) для получения биологически активных соединений: уксусной, молочной, лимонной и др. кислот
Двух спиральная цепь ДНК раскручивается и каждая нить достраивается комплементарной. Надежность репликации и правильность расхождения дочерних цепей обеспечивается связью ДНК с цитоплазматической мембраной.
Репликация ДНК идет в 3 этапа: инициация, элонгация и терминация. Репликация начинается в определенной точке ori (от англ. Origin- начало) и происходит одновременно в двух противоположных направлениях. В разделении матричных цепей ДНК участвуют ферменты: хеликаза и топоизомераза. Синтез новых цепей ДНК регулируется ДНК-полимеразой. Образуется так называемая «вилка репликации». Одна из цепей достраивается последовательно. Другая - достраивается ступенчато, посегментно, фрагментами (Оказаки) по 1-2 тыс. нуклеотидов, которые сшиваются ферментом ДНК-лигазой.
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.