Пептиды, белки. Строение и свойства: Методическая разработка для проведения занятия

Министерство здравоохранения Республики Беларусь

Учреждение образования

«Гомельский государственный медицинский университет»

Кафедра общей и биоорганической химии

Обсуждено на заседании кафедры ___________________

Протокол №_____________________________________

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА

для проведения занятия со студентами

I курса лечебного факультета по биоорганической химии

Тема № 16: Пептиды, белки. Строение и свойства

Время: 3 часа

1. УЧЕБНЫЕ И ВОСПИТАТЕЛЬНЫЕ ЦЕЛИ:

Сформировать знания о строении и свойствах пептидов, белков, химических основах структурной организации белковых молекул для дальнейшего изучения биологических функций белков на молекулярном уровне.

Привить знания о строении, свойствах и основах синтеза пептидов и белков. Сформировать навыки выполнения качественных реакций на пептиды и белки.

МОТИВАЦИЯ ДЛЯ УСВОЕНИЯ ТЕМЫ:

Пептиды и белки представляют собой соединения, построенные из остатков α-аминокислот. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100, а белки – свыше 100 аминокислотных остатков. В свою очередь, в группе пептидов принято различать олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков. Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимися или немногим превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.

В настоящее время достигло больших успехов  изучение проблемы соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма, понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней.

К числу актуальных проблем современности относится химический синтез белка

ТРЕБОВАНИЯ К ИСХОДНОМУ УРОВНЮ ЗНАНИЙ:

а) строение и свойства важнейших α-аминокислот;

б) кислотность и основность органических соединений;

в) изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка белка;

г) водородная связь.

В результате проведения занятия студент должен:

1) знать:

- строение пептидов, электронное и пространственное строение пептидной связи;

- кислотно-основные свойства пептидов, понятие об изоэлектрическом состоянии и изоэлектрической точке;

- гидролиз пептидов и принципы установления аминокислотного состава с помощью современных физико-химических методов. Определение аминокислотной последовательности по Сенгеру и Эдману;

- понятие о стратегии пептидного синтеза;

- понятие о первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белка;

- понятие о сложных белках; гемоглобин, строение, свойства, значение.

2) уметь:

- составлять структурные формулы трипептидов и давать им названия;

- описывать электронное и пространственное строение пептидной связи;

- определять кислотность среды в растворах трипептидов;

- определять, в какой области рН (кислой, щелочной или нейтральной) находится изоэлектрическая точка трипептида;

- составлять схемы последовательного гидролиза пептидов с целью определения их аминокислотного состава (методы Сенгера и Эдмана); записывать структурные формулы ФТГ-производных α-аминокислот;

-  составлять уравнения химических реакций защиты и активации амино- и карбоксильной групп, применяемых при биосинтезе белка;

-  описывать стратегию белкового синтеза.

2. СВЯЗЬ СО СМЕЖНЫМИ ДИСЦИПЛИНАМИ:

Приобретенные знания о строении и свойствах пептидов, белков, сложных белковых молекул необходимы студентам при изучении курсов медицинской биологии, биохимии, нормальной патологической физиологии, микробиологии, клинических дисциплин.

3. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ ПО ТЕМЕ ЗАНЯТИЯ:

1. Пептиды. Электронное и пространственное строение пептидной связи.

2. Кислотно-основные свойства пептидов. Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка.

3. Гидролиз пептидов и установление аминокислотного состава с помощью современных физико-химических методов. Определение аминокислотной последовательности по Сенгеру и Эдману (фенилизотиоционатный метод).

4. Понятие о стратегии пептидного синтеза.

5. Первичная структура белков. Частичный и полный гидролиз. Понятие о вторичной, третичной и четвертичной структурах.

6. Понятие о сложных белках. Гемоглобин, строение, свойства, значение.

4. ПРАКТИЧЕСКАЯ ЧАСТЬ:

Лабораторная работа № 1

ОПЫТ 1. Биуретовая реакция на пептидную связь

В пробирку поместите 5-6 капель раствора яичного белка, добавьте равный объем 10% раствора натрия гидроксида и по стенке добавьте 1-2 капли раствора меди (II) сульфата. Наблюдается появление красно-фиолетовой окраски.

ОПЫТ 2. Ксантопротеиновая реакция белков

В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и 2 капли концентрированной азотной кислоты. Содержимое пробирки осторожно нагрейте, все время встряхивая. Раствор и осадок окрашиваются в желтый цвет. Охладив пробирку, осторожно добавьте 1-3 капли 10% раствора натрия гидроксида до появления ярко-оранжевой окраски.

ОПЫТ 3. Реакция на присутствие серусодержащих α-аминокислот

В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и вдвое больший объем 10% раствора натрия гидроксида. Содержимое пробирки перемешайте, нагрейте до кипения (1-2 мин.) К полученному щелочному раствору добавьте 5 капель 10% раствора свинца (II) ацетата и вновь прокипятите. Отметьте появление серо-черного осадка.

5. вопросы ДЛЯ САМОконтроля знаний:

1. Опишите механизм гидролиза дипептида Тир-Асп.

2. Используя методы защиты аминогруппы и активации карбоксигруппы, синтезируйте дипептид Гли-Лей.

3. Напишите строение ФТГ-производных, образующихся при расщеплении по Эдману трипептида Вал-Ала-Глу.

4. Объясните, почему при отравлении хлоридом ртути (II) (сулема) в качестве противоядия используют яичный белок. Какое химическое взаимодействие лежит в основе обезвреживания сулемы?

6. ЛИТЕРАТУРА

ОСНОВНАЯ:

1. Конспект лекций.

2. Тюкавкина, Н.А. Биоорганическая химия: учебник для вузов/ Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. – 4-е изд. – М.: Дрофа, 2005. – С. 345-369.

3. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии: учеб. пособие/ Н.Н. Артемьева [и др.]: под ред. Н.А. Тюкавкиной. – М: Медицина, 1999. – С. 244-250.

ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ:

1.Слесарев, В.И. Основы химии живого: учебник для вузов/ В.И. Слесарев. – СПб.: Химиздат, 2001. – С. 550-568.

2. Зеленин, К.Н. Химия: учебник для медицинских вузов/ К.Н. Зеленин. – СПб.: Специальная Литература, 1997. – С. 601-610.

3. Пузаков, С.А. Химия: учебник для вузов/ С.А. Пузаков. – М.: Медицина, 1995. – С. 518-520, 549-561

Авторы:Зав. кафедрой, доцент, к.х.н. Лысенкова А.В., доцент, к.х.н. Филиппова В.А., ст. препод. Прищепова Л.В., ст. препод. Чернышева Л.В., ст. препод. Одинцова М.В., ассистент Короткова К.И.

08.01.2009