ЛЕКЦИЯ 16
ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ
П Л А Н
16.1 Пептиды, образование, электронное и пространственное строение пептидной связи.
16.2 Установление первичной структуры пептидов.
16.3 Стратегия пептидного синтеза.
16.4 Белки.
16.1 ПЕПТИДЫ
Среди производных α-аминокислот важнейшими являются амиды,
где замещенная аминогруппа представляет собой остаток 2-й аминокислоты.
Амиды такого типа называют пептидами.
O
//
R – CH – C
│ \
NH2 NH - R`
Пептиды - природные или синтетические вещества, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями.
Функции пептидов. Пептиды выполняют функции биорегуляторов различных биологических и физиологических процессов: регулируют тонус сосудов (вазопрессин, ангиотензин), моторику и секрецию ЖКТ (гастрин, холецистокинин), сон, бодрствование, эмоциональное поведение, память, обучение, синаптическую передачу, некоторые пептиды могут стимулировать секрецию гормонов гипофиза (АКТГ, соматотропный гормон). Существуют пептиды, являющиеся регуляторами иммунитета (гормоны тимуса,тафтсин). Пептидную природу имеют некоторые антибиотики (циклоспорин А, грамицидины), алкалоиды, токсины пчел и ос, змей, ядовитых грибов (фалоидин и аманитин бледной поганки), холерный и ботулинический токсины.
Общую формулу пептидов можно представить следующим образом:
O O
║ ║
Н2N – СН – С – N – CH – C – N – CH – COOH
│ │ │ │ │
R H R’ H R”
N-конец С-конец
Один конец, на котором находится аминокислота со свободной NH2 группой называют N-концом, другой- на котором находится аминокислота, имеющая свободную СООН группу называют С-концом. Пептидные и белковые молекулы принято записывать, начиная с N-конца. При построении названий пептидов в названии аминокислот окончание ин заменяется на ил, а названи аминокислоты, содержащей свободную карбоксильную группу остается без изменения.
При построении белковых молекул с диамино- или дикарбоновыми аминокислотами в образовании пептидной связи участвуют α-NH2 или α-СООН.
O O
║ ║
Н2N – СН2 – С – N – CH – C – N – CH – COOH
│ │ │ │
Н СН3 H (СН2)4NH2
глицилаланиллизин
Последовательность остатков α-аминокислот в пептидах и бел-
ках характеризует первичную структуру.
Химические свойства пептидов вытекают из их амидной природы, они способны гидролизоваться в кислой и щелочной средах, в организме гидролиз осуществляется при участии ферментов - протеиназ. Гидролиз пептидов дает сведения об α-аминокислотах, входящих в их состав, при этом необходимо учитывать, что некоторые аминокислоты частично или полностью разрушаются в условиях жесткого кислотного гидролиза. При гидролизе пептидов полностью теряется информация о порядке соединения α-аминокислот в цепи, т.е. о первичной структуре пептидов и белков.
Уважаемый посетитель!
Чтобы распечатать файл, скачайте его (в формате Word).
Ссылка на скачивание - внизу страницы.