Методы количественного анализа белка и продуктов его распада в зерне

взаимодействий и напрямую связана с числом аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепочку. Как правило, белками называют полипептиды, содержащие более 50 аминокислотных остатков. Вместе с тем длина полипептидной цепи может достигать сотен и даже тысяч остатков аминокислот.

Способ классификации белков, основанный на принципе растворимости, вполне пригоден. Этот метод дает воспроизводимые результаты, позволяющие охарактеризовать белок, однако разграничение групп белков не совсем однозначно.

Альбумины – белки, растворимые в воде. Их растворимость не меняется в растворах солей умеренной концентрации. При нагревании эти белки коагулируют.

Глобулины – белки, нерастворимые в чистой воде, но растворимы в слабо концентрированных растворах солей и нерастворимые в концентрированных растворах солей.

Проламины – белки, растворимые в 70%-ном этиловом спирте.

Глютелины – белки, растворимые в слабоконцентрированных кислотах или основаниях[Хосни].

Чаще всего белки подразделяются на две большие группы: простые и сложные.

Простые белки. Эти макромолекулы состоят только из аминокислотных остатков. Их классификация затруднена, так как большое разнообразие простых белков с трудом поддается какой-либо систематизации. В качестве наиболее часто встречающихся простых белков можно отметить следующие.

Альбумины – белки животных и растительных тканей. Растительные клетки богаты альбумином. В отличие от животных, растительные альбумины характеризуются повышенным содержанием метионина и триптофана.

Глобулины растений гетерогенны и состоят из двух фракций с константами седиментации 11S и 7S. Один из представителей 11S-глобулинов является глицин. Это белок, выделенный из сои, имеет молекулярную массу порядка 300-400 кДa и характеризуется повышенным содержанием аргинина, аспарагина и глютамина. Он состоит из 12 субъединиц, каждая из которых содержит 6 различных полипептидных цепей.

Гистоны – ядерные белки играющие важную роль в регуляции генной активности. Они найдены во всех эукариотических клетках и разделены на пять классов, различающихся по молекулярной массе и аминокислотному составу. Молекулярная масса гистонов находится в интервале от 11 до 22 kDa, а различия в аминокислотном составе касаются лизина и аргинина, содержание которых варьирует от 11 до 29% и от 2 до 14% соответственно.

Протамины – положительно заряженные ядерные белки с молекулярной массой 10-12 kDa. Так же как и гистоны, они принимают участие в регуляции генной активности. Они примерно на 80% состоят из щелочных аминокислот, что дает им возможность взаимодействовать с нуклеиновыми кислотами посредством ионных связей.

Сложные белки. Как правило эти белки классифицируются по небелковому компоненту.

Липопротеины составляют большую группу сложных белков. Липидный компонент соединяется с белком при помощи нековалентных связей различной природы. Так, нейтральные липиды соединяются с белком посредством гидрофобных связей. Если же в образовании липопротеина участвует фосфолипид, то он взаимодействует с белком при помощи ионных связей.

Гликопротеины – содержат в своем составе гликозидные компоненты различной природы, ковалентно связанные с белком.

Фосфопротеины в качестве простетической группы содержат ортофосфорную кислоту, связанную с гидроксилом серина или треонина. К фосфопротеинам относятся многие питательные белки, например основной белок молока – казеин, который кроме фосфорной группы имеет так же в свое составе углеводный компонент. Белок яичного желтка – вителлин, икры рыб – ихтулин.

Хромопротеины – сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты. Наиболее распространенными представителями хромопротеинов являются флавопротеины, у которых в качестве небелковых компонентов включены флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклеотид, а так же гемопротеины [Комов].

1.2 Белки различных зерновых культур

1.2.1 Белки пшеницы

Синтез белка пшеницы начинается в зерне вскоре после начала цветения. Белки клейковины обнаруживаются через шесть дней после начала цветения. На ранних стадиях накапливания белка запасные белки откладываются в виде белковых тел, которые можно обнаружить