Лабораторная оценка белкового обмена. Энзимодиагностика. Лабораторная диагностика эндокринных нарушений: Учебное пособие, страница 13

ЛДГ

Это гликолитический фермент, катализирующий обратимую реакцию окисления лактата в пировиноградную кислоту в присутствии НАДН. Энзим широко распространен в организме человека. По степени убывания активности энзима органы и ткани располагаются в  следующем порядке: почки, сердце, мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, эритроциты (поэтому гемолизированную сыворотку для исследования не используют). Активность ферментов характеризует интенсивность окислительно-восстановительных процессов в организме.

ЛДГ сыворотки крови повышаются при;

·  повреждениях миокарда;

·  лейкозах;

·  почечных заболеваниях;

·  тромбоцитопениях;

·  инфекционном мононуклеозе;

·  повреждении паренхимы печени;

·  опухолях;

·  прогрессивной мышечной дистрофии;

·  гемолитических и мегалобластических анемиях.

При инфаркте миокарда активность ЛДГ в сыворотке крови повышается через несколько часов, спустя 24-36 часов достигает максимума. Приблизительно через 10 суток активность ЛДГ становится нормальной. При приступе стенокардии цифры активности ЛДГ остаются в пределах нормы.

Диагностическую ценность имеет определение изоэнзимов ЛДГ методом электрофореза на крахмальном, агаровом или полиакриламидном геле. Установлено, что ЛДГ состоит из 4-х субъединиц 2-х типов - Н и М, и возможно образование 5 изоферментов или фракций:

В ходе электрофореза выявлено, что наиболее медленной является фракция ЛДГ₅, наиболее быстрой ЛДГ₁.

В количественном отношении (по содержанию в сыворотке крови) фракции изоферментов расположены в следующем порядке: ЛДГ₂>ЛДГ₁>ЛДГ₃>ЛДГ₄>ЛДГ₅.

Установлено, что фракция ЛДГ₁ происходит в основном из ткани сердца, ЛДГ₅ - из печени, ЛДГ₃ - из поджелудочной железы и легких ; ЛДГ₂, ЛДГ₃ и ЛДГ₄ увеличивают свое содержание в плазме крови при значительном разрушении тромбоцитов (эмболия легочной артерии, массивные гемотрансфузии и др.). При инфаркте миокарда в большей степени повышается активность ЛДГ₁ и ЛДГ₂. Существуют наборы для определения ЛДГ₁+ЛДГ₂ (a-гидроксибутиратдегидрогеназы, или a-ГБДГ).

При остром гепатите активность ЛДГ (ЛДГ₅ и ЛДГ₄) в сыворотке сильно повышена наряду с трансаминазами, что свидетельствует о тяжелом течении болезни. Большое значение имеет определение активности ЛДГ в сыворотке крови при безжелтушных гепатитах.

При холецистите ЛДГ₅ повышается незначительно.

Формирование некротического панкреатита сопровождается повышением активности ЛДГ₁,ЛДГ₂ и ЛДГ₃. У больных с острым панкреатитом, развившимся на фоне желчекаменной болезни, наряду с повышением ЛДГ₁ и ЛДГ₃, повышается и ЛДГ₅.

При ЖКБ без обтурации желчных ходов повышения активности ЛДГ не отмечено, тогда как у больных с обтурационной желтухой вследствие опухоли, билиарного цирроза, с опухолями поджелудочной железы оно резко повышено.

Креатинфосфокиназа

Креаинфосфокиназа относится к группе ферментов, переносящих фосфорную группу с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата (Креатин + АТФ « креатинфосфат + АДФ).

Этот фермент играет важную роль в энергетическом обмене мышечной и нервной тканей. Наиболее богаты им скелетная мускулатура, миокард и мозг. Молекула КК состоит из 2 субъединиц - М (мышечной) и В (мозговой). При комбинации этих субъединиц образуются 3 изофермента: ММ (КК₃) - мышечный; ВВ (КК₁) - мозговой; МВ (КК₂) - гибридный.

Гибридный изофермент содержится в большом количестве в сердечной мышце.

Определение активности КК применяется как тест ранней диагностики инфаркта миокарда. При этой болезни активность энзима повышается уже к концу первых суток от начала приступа, повлекшего за собой острое нарушение коронарного кровообращения, с последующей нормализацией к концу 2-3-х суток.

При мелкоочаговом ИМ чувствительность этого теста состоляет 92%, а при крупноочаговом 98%. Активность фермента, в 15-20 раз превышающая норму, приходит к исходной величине  на 5-8 сутки от начала заболевания. При неосложненной стенокардии и дистрофии миокарда активность фермента остается нормальной.