Биохимия и патобиохимия комплемента, его значение в биологии и медицине, страница 3

               Последующие этапы активации не отличаются от классического пути. В дальнейшем при соединении терминальных компонентов С6, С7, С8 и С9 на клеточной мембране происходит сборка МАК, общего для обоих путей активации. В этих процессах важную роль играют ионы Са2+    и Mg2+.

               Механизм альтернативного цитолиза практически ничем не отличается от классического, но он несколько слабее. Через отверстия, образуемые МАК, внутрь клетки поступает вода и содержащиеся в ней ионы,. В результате чего клетка разбухает и лопается. Установлено, что для лизиса эритроцита достаточно одного канала, в то время как для лизиса ядросодержащих клеток необходимы множественные повреждения, так как в их мембране происходят восстановительные реакции.

               Регуляторные белки системы комплемента.

               Комплемент функционирует по принципу каскада. Активный фермент расщепляет следующий компонент, активируя его. В случае отсутствия контроля реакция может привести к серьезным биологическим последствиям.

               Большинство регуляторных белков являются ингибиторами комплементного каскада. Ингибиторы противостоят запускающему механизму и тем самым поддерживают равновесие. При активации временно нарушается равновесие между запускающим и тормозящим механизмами при прекращении стимуляции гомеостаз восстанавливается.

               Регуляция комплемента осуществляется на каждой стадии каскада. Принципы каскада позволяют разделить всю систему на отдельные субъединицы, регулируемые индивидуально. Это значит, что дисфункция на уровне субъединицы не приведет неизбежно к хаосу во всей системе, так как равновесие восстанавливается на следующей ступени. Комплемент не функционирует независимо от других каскадных систем: калликреин-кининовой, свертывающей, фибринолитической. Определенные регуляторные белки действуют сразу в нескольких системах, дисфункция одной системы приводит к дисфункции в другой.

               В настоящее время регуляторные протеины охарактеризованы химически и функционально. С1 ингибитор, фактор I и С4b-связывающий протеин необходимы для регуляции классического пути. С1 ингибитор связывается с `С1s, входящим в состав С1qrs, контролирует спонтанную активацию С1 и ускоряет распад комплекса. Фактор I, именуемый ранее С3b и С4b – инактиватором, - важный регулятор классического и альтернативного путей. Клиническая картина при дефиците фактора I  напоминает агаммаглобулинемию с повторяющимися тяжелыми инфекциями. Усиливающаяся активация приводит к снижению содержания С3, что является причиной инфекционных осложнений.

               Кроме фактора I в регуляции альтернативного пути принимают участие фактор Н и пропердин. Фактор I эффективно расщепляет С3b только в присутствии фактора Н. Фактор Н регулирует также связывание активированного С5 на клеточной мембране, препятствуя тем самым формированию МАК.У больных с дефицитом фактора Н клиническая картина аналогична таковой при дефиците фактора I.

               Помимо фактора Н в процесс фиксации МАК вмешивается так называемый белок S. Он способен связываться комплексом С5b67, конкурируя за центр, посредством которого этот тримолекулярный комплекс связывается с клеточной мембраной.

               Пропердин – гликопротеин, который стабилизирует С3-конвертазу, предохраняя ее от последующей инактивации факторами I и Н.

               Анафилатоксины.