Краткий обзор курса «Молекулярная биология», страница 9

Большие же радикалы могут быть размещены в структуре совсем другого вида. Между различными участками одной и той же цепи возникают водородные связи, которые фиксируют структуру спирали. На виток регулярной α – спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков. Такое расстояние между звеньями цепи обеспечивает место для расположения более длинных радикалов. Эта структура объясняет и наблюдаемую величину для периодического расстояния. Однако, для того, чтобы уложиться в эту спираль, все аминокислоты должны иметь одинаковую конфигурацию, что и наблюдается в действительности. При этом все аминокислоты имеют l – конфигурацию, поэтому α – спираль является правозакрученной.

Причины перехода от α – спирали к β – складкам:

1. Встречаемость пролина, который образует только одну водородную связь.

2. Если рядом располагаются одноименно заряженные радикалы, то расстояние между ними должно быть больше, чем между разноименными.

3. β – складки могут образовывать разные или одинаковые, но отдельные полипептидные цепочки.

Нужно отметить, что α и β – не единственные варианты вторичной структуры. Все белки по структуре этого уровня можно разделить на:

α – белки (преимущественно, >90%, α – спиральные)

β – белки (более 90% β – складчатые)

α + β – белки (одна часть α – спиральная, другая – β –складчатая)

α/β – белки (α – спираль чередуется с β – складками, такими белками являются большинство ферментов).

Третичная структура белков – это пространственная конформация пептидной цепи, обусловленная связями между радикалами. Л. Полинг предложил, что каждая спираль может быть закручена суперспираль, имеющую примерно один виток на 35 витков α – спирали. Несколько подобных суперспиралей могут переплетаться между собой или вокруг одной суперспирали, подобно электрическому кабелю.

Возможность к стягиванию и переплетению суперспиралей обеспечивается химическими связями, возникающими между радикалами аминокислотных остатков.

Например, два остатка цистеина могут образовывать ковалентные дисульфидные мостики. Цистеин содержит в своем радикале сульфгидрильную группу, при взаимодействии двух таких групп химически активные атомы водорода отделяются, образуя молекулу Н2, а между свободными атомами серы возникает ковалентная связь.

Диаминокислоты и дикарбоновые кислоты способны создавать ионные связи – электростатические взаимодействия между заряженными радикалами. Примером пары, создающей подобные связи являются лизин и глутаминовая кислота.

Водородные связи. Такие связи образуют гидорксильные группы серина, тиронина и пирролизина с гуппами СО или атомами азота в гистидиновом кольце.

Последним видом связи, обеспечивающим третичную структуру белков, являются гидрофобные взаимодействия – неспецифичные взаимодействия между неполярными радикалами. При сближении гидрофобных частиц срабатывают Вандерваальсовы силы. Каждый из этих радикалов экранирует себе подобный от взаимодействия с водой.

Чтобы лучше понять связь структур рассмотрим строение белка эластичных покровных и соединительных тканей – коллагена. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролин и частым повторением участка Gly – Pro – Opr. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и оксипролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию водородных связей. Плоское строение пятичленного кольца в сочетании с плоским строением амидной группы не допускает вытягивания пептидной цепи, необходимого для β – структуры, и мешает закручиванию α – спирали. Структура коллагена сочетает спиральное строение белков α – типа с межмолекулярными связями β – типа. Три пептидные цепи, каждая в форме левозакрученной спирали, сплетены в трехтяжную правозакрученную суперспираль. Небольшие по размеру остатки глицина, находящиеся через два звена в каждой спирали, образуют пространство, в котором могут поместиться пирролидиновые кольца двух других цепей. Две цепи удерживаются между собой с помощью водородных связей между остатками глицина и ОН – группами оксипролина. При кипячении, то есть при водном гидролизе, коллаген превращается в желатин, при остывании желатин не образует коллагена, а образует гель, то есть гидролиз исходного белка происходит необратимо. Молекулярный вес желатина равен 1/3 молекулярного веса коллагена, очевидно, такая обработка приводит к разделению ветвей спирали, разрыву водородных связей внутри коллагена и заменой их на водородные связи с молекулами воды.